钙调蛋白与酸枣仁皂甙A作用的~1H核磁共振谱研究

利用高分辨的１Ｈ核磁共振技术研究了 Ｃａ２＋对钙调蛋白（ＣａＭ）分子构象的影响以及酸枣仁皂甙 Ａ与 ＣａＭ的作用机制。研究结果表明；随着 Ｃａ２＋的加入． ＣａＭ分子的构象处于不断的变化之中。前两个Ｃａ２＋的加入主要结合在ＣａＭ的第Ⅲ，ⅣＣａ２＋结合位点（Ｃ结构域）上，后两个Ｃａ２＋的加入，则主要结合在ＣａＭ分子的第Ⅰ，Ⅱ Ｃａ２＋结合位点（Ｎ结构域〕上：酸枣仁皂甙 Ａ在 ＣａＭ上也有两类结合位点，一类是位于 ＣａＭ分子 Ｎ结构域上，只能结合一个药物分子的高亲合点；另一类是位于ＣａＭ分子Ｃ结构域上的至少能结合两个药物分子的低亲合点。