HTLV-1蛋白酶与印地那韦识别的分子动力学模拟

对HTLV-1蛋白酶和抑制剂印地那韦的复合物进行了11 ns的分子动力学模拟,从分子整体、氢键、结合自由能及运动性等方面进行了分析。结果表明,动力学模拟使得体系更为松弛,但大部分氢键仍得到保持;疏水相互作用有利于HTLV-1蛋白酶和印地那韦的结合,关键残基主要分布在R10、L30-V39、V56-F67和W98-I1004个区域;结合自由能预测值与试验数据吻合较好。印地那韦结合仅能部分抑制HTLV-1蛋白酶的Flap、top-site以及两个exo-site位点柔性,解释了印地那韦的HIV-1 PR抑制活性为何略大于HTLV-1 PR。该研究为基于受体结构的抗HTLV-1药物研发打下了一定的结构和理论基础。