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缬氨酸Schiff碱和N,N'-杂环碱三元铜配合物的合成、晶体结构及与BSA作用
被引量:
6
1
作者
程建平
林秋月
+2 位作者
朱文忠
胡瑞定
王娜
《化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2008年第23期2597-2603,共7页
合成了铜与水杨醛缩缬氨酸Schiff碱(salval)分别和1,10-菲咯啉(phen)及2,2'-联吡啶(bpy)形成的三元配合物[Cu(salval)(phen)](1),[Cu(salval)(bpy)]·3H2O(2).通过元素分析,摩尔电导,IR,UV,TG-DTG对其进行了表征.配合物2的结构...
合成了铜与水杨醛缩缬氨酸Schiff碱(salval)分别和1,10-菲咯啉(phen)及2,2'-联吡啶(bpy)形成的三元配合物[Cu(salval)(phen)](1),[Cu(salval)(bpy)]·3H2O(2).通过元素分析,摩尔电导,IR,UV,TG-DTG对其进行了表征.配合物2的结构经X射线单晶衍射确定,三斜晶系,P-1空间群:a=0.92676(3)nm,b=1.03143(4)nm,c=1.25042(3)nm;α=74.108(2)°,β=77.2240(10)°,γ=81.5880(10)°,V=1.11642(6)nm3,Dc=1.467g·cm-3,Z=2,F(000)=514,最后吻合因子R1=0.0441,wR2=0.0856[I>2σ(I)].同时用荧光法研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,两种配合物对BSA的荧光都有较强的猝灭作用,静态猝灭是引起猝灭的主要原因.在浓度比c配合物/cBSA为0~10范围内,配合物1和配合物2在BSA上只有1个结合位点;25℃结合常数KA分别为6.50×105(1),4.33×105(2)L·mol-1;给体(BSA)与受体(配合物)间的最近距离r分别为3.85(1),4.26(2)nm.说明两种配合物都能部分插入BSA分子内部,且配合物1与BSA的作用强于配合物2.
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关键词
缬氨酸
水杨醛
铜配合物
N
n'-杂环碱
牛血清白蛋白
荧光光谱
原文传递
题名
缬氨酸Schiff碱和N,N'-杂环碱三元铜配合物的合成、晶体结构及与BSA作用
被引量:
6
1
作者
程建平
林秋月
朱文忠
胡瑞定
王娜
机构
浙江省固体表面反应化学重点实验室
浙江师范大学化学与生命科学学院
出处
《化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2008年第23期2597-2603,共7页
基金
浙江省自然科学基金(No.Y407301)资助项目.
文摘
合成了铜与水杨醛缩缬氨酸Schiff碱(salval)分别和1,10-菲咯啉(phen)及2,2'-联吡啶(bpy)形成的三元配合物[Cu(salval)(phen)](1),[Cu(salval)(bpy)]·3H2O(2).通过元素分析,摩尔电导,IR,UV,TG-DTG对其进行了表征.配合物2的结构经X射线单晶衍射确定,三斜晶系,P-1空间群:a=0.92676(3)nm,b=1.03143(4)nm,c=1.25042(3)nm;α=74.108(2)°,β=77.2240(10)°,γ=81.5880(10)°,V=1.11642(6)nm3,Dc=1.467g·cm-3,Z=2,F(000)=514,最后吻合因子R1=0.0441,wR2=0.0856[I>2σ(I)].同时用荧光法研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,两种配合物对BSA的荧光都有较强的猝灭作用,静态猝灭是引起猝灭的主要原因.在浓度比c配合物/cBSA为0~10范围内,配合物1和配合物2在BSA上只有1个结合位点;25℃结合常数KA分别为6.50×105(1),4.33×105(2)L·mol-1;给体(BSA)与受体(配合物)间的最近距离r分别为3.85(1),4.26(2)nm.说明两种配合物都能部分插入BSA分子内部,且配合物1与BSA的作用强于配合物2.
关键词
缬氨酸
水杨醛
铜配合物
N
n'-杂环碱
牛血清白蛋白
荧光光谱
Keywords
valine
salicylaldehyde
copper complex
N,N'-heterocyclic base
bovine serum albumin (BSA)
fluorescence spectra
分类号
O641.4 [理学—物理化学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
缬氨酸Schiff碱和N,N'-杂环碱三元铜配合物的合成、晶体结构及与BSA作用
程建平
林秋月
朱文忠
胡瑞定
王娜
《化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2008
6
原文传递
已选择
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条
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引证文献
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