O-GlcNAc修饰对调节心血管疾病的研究进展

O-糖苷键连接的N-乙酰葡糖胺(O-GlcNAc)修饰是在许多亚细胞结构发现的蛋白质的丝氨酸和苏氨酸残基的翻译后修饰方式,O-GlcNAc修饰逐渐成为许多心血管病理生理过程的关键介质。早期研究表明提高蛋白质O-GlcNAc修饰水平会导致糖尿病相关的心血管并发症,但随后发现,短期内急剧增加O-GlcNAc修饰水平却对缺血/再灌注损伤具有保护作用。蛋白质的O-GlcNAc修饰会影响细胞的许多功能,包括转录、蛋白质周转、钙处理以及生物能量学方面。蛋白质O-GlcNAc修饰对于维持正常细胞功能和体内平衡是必需的。由于应激或疾病导致的O-GlcNAc水平变化对心脏的影响是非常复杂的。

一种新型家蝇蛹凝集素结构的初步探讨

初步分析了分离出的一种分子量为55kDa,具有免疫活性的新型家蝇蛹D-半乳糖结合凝集素的结构,为深入研究其结构与功能之间的关系提供大量的信息。首先通过凝胶电泳染色确定此新型家蝇蛹凝集素具有糖链结构,借助蛋白质测序仪、分光光度计比色、β-消除反应、红外光谱以及原子力显微镜技术对其结构进行初步分析。此种家蝇蛹凝集素是一种蛋白和糖含量分别为97.36%和2.1%的球状单体,直径为75nm左右。肽链与糖链的连接方式为O-糖苷键型,肽链的N-末端封闭,糖环为吡喃型,为进一步分析其结构提供了可靠的依据。