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一种来自海洋细菌的血纤维蛋白溶酶的分离纯化及性质研究 被引量:2
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作者 魏香 刘晨光 +2 位作者 刘万顺 刘成圣 韩宝芹 《海洋科学》 CAS CSCD 北大核心 2001年第3期1-4,共4页
利用硫酸铵分级盐析、DEAE 纤维素阴离子交换层析、SephadexG 75凝胶层析法对由海洋细菌FE92 8分泌的纤维蛋白溶酶进行了分离纯化 ,结果得到SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳单一区带。性质研究发现 ,该酶分子量为12.6kD ,等电点为7.45 ,琼脂糖 ... 利用硫酸铵分级盐析、DEAE 纤维素阴离子交换层析、SephadexG 75凝胶层析法对由海洋细菌FE92 8分泌的纤维蛋白溶酶进行了分离纯化 ,结果得到SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳单一区带。性质研究发现 ,该酶分子量为12.6kD ,等电点为7.45 ,琼脂糖 纤维蛋白平板法测得该酶作用的最适温度为50℃ ,最适 pH为8.0。在37℃ ,pH为8.0的情况下表现出很好的稳定性 ,温度超过50℃热稳定性较差 ,在碱性环境中稳定性较在酸性环境中稳定性强。阴性平板和阳性平板对比实验发现 ,该酶只有纤溶活性而无激酶活性 ,体外实验发现 ,该酶具有快速溶解血栓的能力。 展开更多
关键词 血纤维蛋白溶酶 分离纯化 性质 海洋细菌
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