氨基酸残基可及性与蛋白质家族成员结构的保守性

本文在细胞色素ｃ族蛋白和免疫球蛋白家族中一些蛋白质片段的序列比较和分析的基础上，通过计算其氨基酸残基的可及性，对残基可及性与蛋白质序列及其三维结构的保守性之间的关系进行了分析和探讨。结果表明，序列中凡是保守的残基，其可及性都较低，而且这些低可及性的保守性残基与维持蛋白质特有的三维结构相关。作者认为，同一家族的蛋白质中，在进化上相距较远的各成员之间，结构的保守性主要是体现在其三维结构上；序列中的保守性残基，对于维持整个蛋白质分子特定的三维结构和功能有着重要的意义；此外，序列中的保守性残基一般均位于其整个分子结构的内部，因而具有较低的可及性。鉴于“可及性”本身只具有相对的意义，故可及性较低的残基不一定是保守的，而保守的残基则是低可及性的。

一种识别蛋白质的保守氨基酸残基的新方法

保守氨基酸残基在生物进化过程中具有较强的稳定性,一般不会发生太大的变化;生物信息学认为:氨基酸序列决定蛋白质结构,蛋白质结构决定蛋白质功能。因此,作者基于氨基酸的生化特性、几何特性和动态特性描述了一个新颖的算法去发现蛋白酶家族中的保守氨基酸残基,而保守氨基酸残基将对蛋白质的结构和功能的研究具有重要的意义。