基质金属蛋白酶S'_1结合袋的分子动力学模拟

研究基质金属蛋白酶(MMPs)的S'1结合袋的分子动力学特点,并从分子水平上研究其对于设计特异性抑制剂的结构特点。对去除抑制剂后的MMP-7、MMP-2和MMP-3原酶进行长时间分子动力学模拟。结果显示,MMP-7和MMP-2的S'1结合袋处于关闭状态,而MMP-3的S'1结合袋处于半关闭状态,说明S'1结合袋环区的柔性在结合抑制剂时发挥了重要作用。