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集胞藻PCC6803中S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862金属蛋白酶活性的体外鉴定
被引量:
3
1
作者
秦春燕
张旭
陈谷
《微生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第1期130-135,共6页
【目的】金属蛋白酶S2P在细菌中通过在膜切割转录调控因子、释放δ因子参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制,但蓝细菌中S2P的功能还未被鉴定,故我们考察集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862的金属蛋白酶活性。【方法】以pET...
【目的】金属蛋白酶S2P在细菌中通过在膜切割转录调控因子、释放δ因子参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制,但蓝细菌中S2P的功能还未被鉴定,故我们考察集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862的金属蛋白酶活性。【方法】以pET-30b(+)为载体,分别构建重组质粒pF0643和pF0862,在大肠杆菌BL21(CE3)中诱导表达并纯化Slr0643及Sll0862蛋白,以β-酪蛋白为底物检测重组蛋白的酶活性。【结果】体外酶活实验显示重组表达的Slr0643及Sll0862蛋白有内切蛋白酶活性,且其活性受金属螯合剂o-phenanthroline的抑制。体外酶活的鉴定结果为进一步研究Slr0643和Sll0862的体内酶活和生物学功能奠定了基础。【结论】集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862具有金属蛋白酶活性。
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关键词
集胞藻
p
CC6803
s2p金属蛋白酶
s
lr0643
s
ll086
2
原核表达
纯化
体外酶活鉴定
原文传递
题名
集胞藻PCC6803中S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862金属蛋白酶活性的体外鉴定
被引量:
3
1
作者
秦春燕
张旭
陈谷
机构
华南理工大学轻工与食品学院
出处
《微生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第1期130-135,共6页
基金
国家自然科学基金(30800609)~~
文摘
【目的】金属蛋白酶S2P在细菌中通过在膜切割转录调控因子、释放δ因子参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制,但蓝细菌中S2P的功能还未被鉴定,故我们考察集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862的金属蛋白酶活性。【方法】以pET-30b(+)为载体,分别构建重组质粒pF0643和pF0862,在大肠杆菌BL21(CE3)中诱导表达并纯化Slr0643及Sll0862蛋白,以β-酪蛋白为底物检测重组蛋白的酶活性。【结果】体外酶活实验显示重组表达的Slr0643及Sll0862蛋白有内切蛋白酶活性,且其活性受金属螯合剂o-phenanthroline的抑制。体外酶活的鉴定结果为进一步研究Slr0643和Sll0862的体内酶活和生物学功能奠定了基础。【结论】集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862具有金属蛋白酶活性。
关键词
集胞藻
p
CC6803
s2p金属蛋白酶
s
lr0643
s
ll086
2
原核表达
纯化
体外酶活鉴定
Keywords
s
ynechocy
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s
s
p
.
p
CC6803
s
2
p
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metallo
p
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s
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分类号
Q936 [生物学—微生物学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
集胞藻PCC6803中S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862金属蛋白酶活性的体外鉴定
秦春燕
张旭
陈谷
《微生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2012
3
原文传递
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