大豆胰蛋白酶抑制剂SBTi-A_2新类型Ti^d突变位点的初步研究

纯化的大豆胰蛋白酶抑制剂Ｔｉａ和Ｔｉｂ分别经烷基化、ＣＮＢｒ裂解、普通ＰＡＧＥ电泳、Ｔｒｉｃｉｎｅ／ＳＤＳ－ＰＡＧＥ电泳分析，初步证明Ｔｉｄ的突变位点发生在蛋白Ｎ端１～８４氨基酸残基上．

豆类中胰蛋白酶抑制剂活性测定与初步分析

大豆中主要的抗营养因子是胰蛋白酶抑制剂,在其它食用豆中也有存在。供试大豆中胰蛋白酶抑制剂活性(TIA)最高(20.30～26.30TIU/g),菜豆次之(2.93～6.41TIU/g),蚕豆、豌豆为2.01～2.87及1.66～2.38TIU/g。大豆中抑制剂活性与粗蛋白及粗脂肪之间存在显著负相关。测定结果表明:国内选育的不含SBTI—A_2基因大豆材料,抑制剂总活性为17.40TIU/g,低于其栽培品种亲本21.20～21.60TIU/g。

中国大豆品种资源种子Ti电泳分析

对4,410份中国大豆品种资源种子的胰蛋白酶抑制剂进行了电泳分析,栽培大豆100％材料是Ti^a型,野生大豆89.3％材料是Ti^a型,有6.6％材料是Ti^b型,还有49份材料为Ti^a和Ti^b双带混合型;Ti^a型分布广泛,Ti^b型多分布在106～108°E的我国东部省分,Ti类型具有遗传变异;野生大豆单粒间的Ti类型存在差异。

大豆（G．max）胰蛋白酶抑制剂SBTi－A_2新类型Ti^x的纯化及其性质研究

用丙酮脱脂、稀酸处理、硫酸铵盐析和ＤＥＡＥ－５２纤维素柱层析等方法从大豆（Ｇ．ｍａｘ）中分离纯化得一种新类型胰蛋白酶抑制剂Ｔｉｘ．ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分析显示Ｔｉｘ与已知的大豆蛋白酶抑制剂Ｔｉａ的相对分子质量均为２１０００，且Ｎ－末端均为ＡｓＰ；亲和电泳分析显示Ｔｉｘ与Ｔｉａ均可与胰蛋白酶完全结合；ＢＡＥＥ法测定显示出Ｔｉｘ对胰蛋白酶活性的抑制略小于Ｔｉａ；两者经ＣＮＢｒ裂解后电泳分析得到相同带型；纯化样品的氨基酸组成分析显示Ｔｉｘ比Ｔｉａ多了两个碱性氨基酸，因而Ｔｉｘ带有更多的正电荷．研究结果初步证明Ｔｉｘ是Ｋｕｎｉｔｚ类型中一种新的胰蛋白酶抑制剂．