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川渝地区低损伤自恢复混凝土框架结构节点设计及抗震性能优化分析
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作者 马小林 胡焕国 《四川水泥》 2024年第8期74-76,80,共4页
针对川渝地区地震多发的情况,提出一种基于低损伤自恢复预制混凝土(SRPC)的新型框架节点,并采用模块化轻钢减震器对框架节点抗震性能进行优化。对SRPC框架节点进行伪静力试验和数值模拟,分析不同尺寸轻钢减震器(MT12、LT12、LT14、LT10... 针对川渝地区地震多发的情况,提出一种基于低损伤自恢复预制混凝土(SRPC)的新型框架节点,并采用模块化轻钢减震器对框架节点抗震性能进行优化。对SRPC框架节点进行伪静力试验和数值模拟,分析不同尺寸轻钢减震器(MT12、LT12、LT14、LT10)优化下SRPC框架节点的抗震性能。结果表明:新型SRPC框架节点具有出色的低损伤自恢复能力,抗震性能良好;采用模块化轻钢减震器对SRPC框架节点进行优化能显著增强结构的抗震性能,减震器尺寸对结构基底剪力有显著影响,MT12减震器方案在多数地震场景下展现出更为优异的抗震性能。 展开更多
关键词 SRPC框架 抗震性能 模块化轻钢减震器 模型试验 数值模拟
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长喙田菁植物螯合肽合成酶基因在烟草中的表达 被引量:2
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作者 李安明 李德华 +1 位作者 邓青云 汪宜宇 《西北植物学报》 CAS CSCD 北大核心 2011年第8期1531-1536,共6页
以pHANNIBAL及pART27为基础,构建了CaMV35S启动子驱动的长喙田菁(Sesbania rostrata)植物螯合肽合成酶SrPCS1基因植物超量表达载体pAM22,采用电击转化方法将pAM22导入根癌农杆菌EHA105,并用该菌株对烟草进行了转化,通过抗生素筛选、PCR... 以pHANNIBAL及pART27为基础,构建了CaMV35S启动子驱动的长喙田菁(Sesbania rostrata)植物螯合肽合成酶SrPCS1基因植物超量表达载体pAM22,采用电击转化方法将pAM22导入根癌农杆菌EHA105,并用该菌株对烟草进行了转化,通过抗生素筛选、PCR及Northern-blotting检测了目的基因的表达水平,并用ClustalW对SrPCS1进行了进化分析。结果表明:SrPCS1编码233个氨基酸与豆科植物PCSs的同源性较高;得到27株抗性植株,23株PCR阳性植株,Northern-blotting证明得到了超量表达该基因的烟草14株,但基因的表达水平不同。 展开更多
关键词 植物螯肽合成酶(srpcs1) 植物表达载体 转化
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长喙田菁植物螯合肽合成酶PCS2的原核表达及纯化
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作者 李安明 邓青云 李德华 《甘肃农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2011年第6期150-154,共5页
为了获得纯化的长喙田菁(Sesbania rostrata)植物螯合肽合成酶PCS2,以原核表达载体pMAL-c2x为基础,构建了含有SrPCS2开放阅读框序列的原核表达载体pAM57,将其转化表达菌株BL21(DE3),对融合蛋白的表达进行了优化,通过Western blotting鉴... 为了获得纯化的长喙田菁(Sesbania rostrata)植物螯合肽合成酶PCS2,以原核表达载体pMAL-c2x为基础,构建了含有SrPCS2开放阅读框序列的原核表达载体pAM57,将其转化表达菌株BL21(DE3),对融合蛋白的表达进行了优化,通过Western blotting鉴定融合蛋白,并用麦芽糖亲和柱对MBP-SrPCS2融合蛋白进行纯化.结果表明:在15℃下,经0.2mmol/L IPTG诱导16h可以表达出可溶性的MBP-SrPCS2融合蛋白,通过亲和层析得到了纯化的MBP-SrPCS2融合蛋白,为进一步研究SrPCS2的活性及PCS的催化机制奠定了基础. 展开更多
关键词 植物螯肽合成酶 srpcs2 原核表达 纯化
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长喙田菁植物螯合肽合成酶PCS1的原核表达及纯化
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作者 李安明 邓青云 李德华 《四川农业大学学报》 CSCD 北大核心 2011年第2期213-217,共5页
为了获得纯化的长喙田菁(Sesbania rostrata)植物螯合肽合成酶PCS1,本研究以原核表达载体pMAL-c2x为基础,构建了含有SrPCS1开放阅读框序列的原核表达载体pAM56,并将其转化大肠杆菌表达菌株BL21(DE3),对融合蛋白的表达进行了优化,通过Wes... 为了获得纯化的长喙田菁(Sesbania rostrata)植物螯合肽合成酶PCS1,本研究以原核表达载体pMAL-c2x为基础,构建了含有SrPCS1开放阅读框序列的原核表达载体pAM56,并将其转化大肠杆菌表达菌株BL21(DE3),对融合蛋白的表达进行了优化,通过Western blotting鉴定融合蛋白,且用麦芽糖亲和柱对MBP-SrPCS1融合蛋白进行了纯化。结果表明:在15℃下,经0.2 mmol/L IPTG诱导16 h表达出可溶性的MBP-SrPCS1融合蛋白,并通过亲和层析得到了纯化的MBP-SrPCS1融合蛋白,为进一步研究SrPCS1的活性及PCS的催化机制奠定了基础。 展开更多
关键词 植物螯肽合成酶 srpcs1 原核表达 纯化
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