应用生物功能化色谱研究SSAO酶与底物和抑制剂之间的相互作用

应用生物功能化色谱技术——毛细管电泳法研究对氨基脲敏感的胺氧化酶（SSAO）与其底物苯甲胺、抑制剂2-溴乙胺之间的相互作用．活性检测表明，SSAO酶经固定化到脂质体上之后，仍然保留有70％～85％的活性．将有活性的固定化酶添加到磷酸盐缓冲液中，随着缓冲液中固定化酶浓度的增加，pH=5时，特异性底物苯甲胺的有效淌度从4．06×10^-4cm^2·V^-1·s^-1下降到0．81×10^-4cm^2·V^-1·S^-1，pH=7时，则从3．91×10^-4cm^2·V^-1·S^-1下降到0．29×10^-4cm^2·V^-1·s^-1．若将抑制剂2-溴乙胺与固定化酶同时添加到电泳缓冲液中，随着抑制剂浓度从10^-6mol·L^-1上升到10^-1mol·L^-1，苯甲胺的有效淌度则从1．42×10^-4cm^2·V^-1·s^-1上升到2．22×10^-4cm·V^-2·s^-1．