一种盐螺旋菌耐盐耐碱蛋白酶的分离纯化及性质研究

耐盐耐碱蛋白酶是目前高盐食品加工行业最紧缺的酶类,而嗜盐嗜碱菌是筛选此类蛋白酶较为理想的来源。本研究采用硫酸铵沉淀法和凝胶过滤层析法对碱湖来源盐螺旋菌分泌的蛋白酶进行分离纯化,并对其性质进行表征。结果表明,经分离提纯后,蛋白酶的纯度为98.6%,比酶活为3962.2 U/mg。该蛋白酶的最适反应条件为50℃和pH 9.0,且该酶在30~90℃、pH 7.0~13.0范围内能保持70%以上的活性。此外,该蛋白酶在4.0 M氯化钠溶液中能保持90%的活性。有机溶剂二甲基甲酰胺、苯、甲醇、乙醇、丙酮和正己烷对该酶的活性有促进作用或无影响。这是对盐螺旋菌来源蛋白酶的首次报道。