麻痹性贝类毒素受体蛋白Saxiphilin研究进展

麻痹性贝类毒素受体蛋白(Saxiphilin,SAX)是一种单体可溶性蛋白,属于转铁蛋白家族,具有转铁蛋白相似的组织分布但其不与Fe^(3+)结合,可能是一种转运和隔离内源性的有机分子的载体。SAX可高特异性地结合石房蛤毒素等多种麻痹性贝类毒素,但不与竞争物河豚毒素结合,SAX广泛分布于牛蛙、节肢动物、鱼类、两栖类动物以及爬行动物中,目前主要有两种方式获取SAX,一是通过动物体内提取,另一种是通过体内基因表达。本文从SAX蛋白的理化性质、结构和功能研究、分子进化等方面综述了该受体蛋白的研究进展,并结合作者本身的研究工作,展望了SAX受体蛋白建立多种麻痹性贝类毒素快速检测方法所存在的问题及应对策略,揭示了SAX在贝类毒素检测及分析中具有广泛的应用前景。

Saxiphilin蛋白分离纯化及其活性测定

Saxiphilin是一种能与麻痹性贝类毒素(PSPs)特异性结合的可溶性血清蛋白,利用超滤离心及凝胶层析从牛蛙血浆中分离纯化Saxiphilin活性蛋白使其达到一定纯度,通过酶联免疫检测技术对其活性进行研究.结果表明:分离纯化目标蛋白时,采用pH值为6.5的Tris-HCl缓冲液,使用超滤离心、凝胶层析时目标蛋白的纯化倍数分别为5.9和11.2,回收率为67.8%和50%.通过SDS-聚丙酰胺凝胶电泳验证其分子量为90 kDa,并通过毒素粗蛋白的结合曲线可得粗蛋白与PSP浓度比达到46.86时,目标蛋白结合PSP毒素的量达到饱和.将Saxiphilin蛋白应用于微量滴定板来检测PSPs,具有快速、简便、灵敏、特异、经济等优点.

石房蛤毒素结合靶点的研究进展

石房蛤毒素（saxitoxin,STX）是已知毒性最强的海洋生物毒素之一,严重威胁人类安全和健康,但也具有潜在的药用价值。本文概述了STX及其类似物的结构与性质,总结了近年来报道的STX的结合靶点及其结合的结构基础。STX既能结合Na＋、K＋、Ca2＋通道抑制通道离子流,也能被牛蛙的Saxiphilin蛋白及河鲀STX/TTX结合蛋白结合从而使机体免于STX毒性作用。此外,除了作为STX代谢酶的底物,STX还影响机体一氧化氮合酶、抗氧化酶等的活性。本文基于这些靶标对STX发挥活性的机制进行全面探讨,对STX麻醉、镇痛等方面的药用价值和STX解毒剂的研发进行初步讨论,期望能够为后续STX的研究提供参考。