高光谱和多光谱图像融合旨在获取同时具有高空间分辨率和高光谱分辨率的高质量图像。然而,针对光谱变化中的高光谱和多光谱图像融合问题,全变分正则化方法仅仅是在空间梯度域对图像局部特性信息进行建模,没有考虑高光谱图像光谱信息间...高光谱和多光谱图像融合旨在获取同时具有高空间分辨率和高光谱分辨率的高质量图像。然而,针对光谱变化中的高光谱和多光谱图像融合问题,全变分正则化方法仅仅是在空间梯度域对图像局部特性信息进行建模,没有考虑高光谱图像光谱信息间的高阶相关性。针对上述问题,通过引入Schatten-0正则项,实现对光谱信息高阶相关性的建模,提出基于Schatten-0范数正则化的高光谱和多光谱图像融合方法。采用交替方向乘子法(Alternating Direction Method of Multipliers,ADMM)求解光谱变化中的融合问题。其中,Schatten-0正则项对应的子问题采用硬阈值迭代收缩算法求解。仿真实验验证了所提方法的可行性和有效性。可为更具有实际价值、更一般化的高光谱和多光谱图像融合应用提供理论与技术支撑。展开更多
为探究微小扇头蜱P0基因序列特征,预测P0蛋白的理化性质和二、三级结构,筛选出P0蛋白的B、T优势抗原表位,本研究克隆了微小扇头蜱P0基因,运用Clustal X软件分析P0基因序列特征,用在线软件EXPASY、PRABI和SWISS-MODEL预测P0蛋白的理化性...为探究微小扇头蜱P0基因序列特征,预测P0蛋白的理化性质和二、三级结构,筛选出P0蛋白的B、T优势抗原表位,本研究克隆了微小扇头蜱P0基因,运用Clustal X软件分析P0基因序列特征,用在线软件EXPASY、PRABI和SWISS-MODEL预测P0蛋白的理化性质和二、三级结构,用在线软件ABCpred Prediction、Scratch、IEDB和NetCTL筛选P0蛋白的B、T优势抗原表位。试验结果显示:微小扇头蜱P0基因全长957 bp,碱基A含量为24.0%,T含量为20.3%,G含量为27.5%,C含量为28.2%,A+T含量为44.3%,G+C含量为55.7%,共编码318个氨基酸;P0蛋白分子量为34 ku,理论等电点(pI)为5.86,平均亲水系数为-0.153,不稳定指数为38.15;P0蛋白的二级结构含163个α螺旋(占比51.25%),130个无规卷曲(占比40.88%),25个延伸链(占比7.86%),其中以α螺旋为主要结构;P0蛋白的三级结构以α螺旋的含量最高,该蛋白的全局模型质量评估(global model quality estimation, GMQE)、定性模型能量分析(qualitative model energy analysis, QMEAN)值分别为0.49和0.52±0.05,无信号肽和跨膜结构域,但存在40个磷酸化位点和1个糖基化位点;P0蛋白有13个B淋巴细胞优势抗原表位和6个T淋巴细胞优势抗原表位。综上所述,微小扇头蜱P0基因序列呈GC偏好,P0蛋白是以α螺旋为主要结构成分的亲水性酸蛋白,具有B、T淋巴细胞优势抗原表位,是今后研制防控微小扇头蜱疫苗的理想靶标。展开更多
文摘高光谱和多光谱图像融合旨在获取同时具有高空间分辨率和高光谱分辨率的高质量图像。然而,针对光谱变化中的高光谱和多光谱图像融合问题,全变分正则化方法仅仅是在空间梯度域对图像局部特性信息进行建模,没有考虑高光谱图像光谱信息间的高阶相关性。针对上述问题,通过引入Schatten-0正则项,实现对光谱信息高阶相关性的建模,提出基于Schatten-0范数正则化的高光谱和多光谱图像融合方法。采用交替方向乘子法(Alternating Direction Method of Multipliers,ADMM)求解光谱变化中的融合问题。其中,Schatten-0正则项对应的子问题采用硬阈值迭代收缩算法求解。仿真实验验证了所提方法的可行性和有效性。可为更具有实际价值、更一般化的高光谱和多光谱图像融合应用提供理论与技术支撑。
文摘为探究微小扇头蜱P0基因序列特征,预测P0蛋白的理化性质和二、三级结构,筛选出P0蛋白的B、T优势抗原表位,本研究克隆了微小扇头蜱P0基因,运用Clustal X软件分析P0基因序列特征,用在线软件EXPASY、PRABI和SWISS-MODEL预测P0蛋白的理化性质和二、三级结构,用在线软件ABCpred Prediction、Scratch、IEDB和NetCTL筛选P0蛋白的B、T优势抗原表位。试验结果显示:微小扇头蜱P0基因全长957 bp,碱基A含量为24.0%,T含量为20.3%,G含量为27.5%,C含量为28.2%,A+T含量为44.3%,G+C含量为55.7%,共编码318个氨基酸;P0蛋白分子量为34 ku,理论等电点(pI)为5.86,平均亲水系数为-0.153,不稳定指数为38.15;P0蛋白的二级结构含163个α螺旋(占比51.25%),130个无规卷曲(占比40.88%),25个延伸链(占比7.86%),其中以α螺旋为主要结构;P0蛋白的三级结构以α螺旋的含量最高,该蛋白的全局模型质量评估(global model quality estimation, GMQE)、定性模型能量分析(qualitative model energy analysis, QMEAN)值分别为0.49和0.52±0.05,无信号肽和跨膜结构域,但存在40个磷酸化位点和1个糖基化位点;P0蛋白有13个B淋巴细胞优势抗原表位和6个T淋巴细胞优势抗原表位。综上所述,微小扇头蜱P0基因序列呈GC偏好,P0蛋白是以α螺旋为主要结构成分的亲水性酸蛋白,具有B、T淋巴细胞优势抗原表位,是今后研制防控微小扇头蜱疫苗的理想靶标。