肽-银(I)相互作用的NMR研究

用ＮＭＲ谱研究了银（Ｉ）离子与肽－Ｇｌｙ－Ｇｌｙ、Ｇｌｙ－Ｇｌｙ－Ｇｌｙ、Ｇｌｙ－Ｌｅｕ、Ｇｌｙ－Ｔｙｒ、Ｎ－Ａｃｅ－Ｇｌｙ的相互作用。在所研究的配合物中，肽是螯合配体，其配位原子包括羧基的Ｏ原子和氨基的Ｎ原子。结果表明，氨基和羧基与Ａｇ（Ｉ）离子的相互作用是有利的，将决定肽的取向和构象。

某些蛋白质同银(Ⅰ)-铜(Ⅱ)离子配合物的IR、Raman和UV/VIS光谱研究

报道了牛血清白蛋白（ＢＳＡ）、血红蛋白（Ｈｂ）和γ－球蛋白（γ－Ｇｂ）同银（Ⅰ）－铜（Ⅱ）离子配合物的ＩＲ、Ｒａｍａｎ和ＵＶ／ＶＩＳ光谱的详情。在所研究的配合物中，蛋白质分子起着阴离子配位基的作用。在ｐＨ１０．５的Ｂ４Ｏ７２－－ＯＨ－缓冲介质中，蛋白质－银－铜配合物表现出强烈的橙黄色，最大吸收位于２８５和４１０～４１５ｎｍ区域。固态配合物的ＦＴ－ＩＲ光谱和它们对应的蛋白质比较，在１７００～１１００ｃｍ－１范围呈现强烈差异。Ｒａｍａｎ光谱的特征带位于１６００～１１００ｃｍ－１区域。这些结果表明，Ａｇ（Ⅰ）－Ｃｕ（Ⅱ）离子同蛋白质中羧基的氧和胺基或酰胺基的氮形成强烈配位的混配配合物。

二十二碳六烯酸乙酯及其与银离子络合物的紫外光谱

报道了二十二碳六烯酸DHA乙酯 银离子络合物的生成条件 ,和DHA乙酯及其与银离子络合物的紫外光谱特性 ,总结了络合前后光谱特征峰的移动规律 ,揭示了该络合物的结构和络合反应机理。