String方法在丙氨酸多肽链中的应用

蛋白质的构象变化在生命过程中起着重要的作用,蛋白质在发挥其功能时常伴有构象变化,有些疾病也是由蛋白质的构象发生变化引起的,典型的例子如老年痴呆、疯牛病等就是某些蛋白质的构象由水溶性的蛋白变成了不溶性的纤维性蛋白引起的。知道构象变化的过程对理解蛋白质相关性质起着重要作用,但从原子尺度研究构象变化是极具挑战的问题。文章利用String方法从原子尺度研究了多肽链的310-螺旋和α-螺旋之间的构象变化。文中用零温度String方法研究多肽链310-螺旋和α-螺旋之间的构象变化,从不同的初始路径得到了不同的最优路径和过渡态,其中有显著势垒的过渡态是与310-螺旋相似的构型;利用有限温度String方法研究多肽的构象变化,采用了Langevin动力学和分子动力学两种采样法,得到了它的转移路径系综,通过与零温度String方法结果比较说明了模拟结果的有效性。