绿豆芽超氧物歧化酶的纯化及性质研究

采用硫酸铵盐析、超滤、ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｄｅｘＡ－５０柱层析，从绿豆芽中提纯了超氧物歧化酶。酶的纯化程度达到每ｍｇ蛋白含３１９４．７Ｕ，总酶活回收率为３８．９，纯化倍数为３０，７．酶理化性质研究表明，所得酶在２７０ｎｍ紫外光区有一吸收峰；聚丙烯酰胺凝胶电泳显示２条谱带；氨基酸分析表明含３０８个氨基酸残基；在６０℃处理４０ｍｉｎ，酶活损失很小；在ｐＨ２～１１范围活性稳定；ＫＣＮ、ＥＤＴＡ对酶活性具抑制作用。

绿豆芽中SOD的分离纯化研究

采用硫酸铵盐析,透析,抽真空,DEAE-纤维素A-52柱层析,从绿豆芽中提纯了超氧化物歧化酶,酶的纯 化程度达到每毫克蛋白2 855U,总酶活回收率为38.4％,纯化倍数为27.5。