数字工作流程的本质与现状

数字化印刷工作流程,包括图文信息流、控制信息流、管理信息流和增值服务流,其最终目的就是要建立在一切生产要素集成基础上的印刷过程整体自动化,实现印刷产品的高品质,实现印刷产品的高效率,实现印刷产品的高可靠性。通过数字化流程软件等核心组件,数字化印刷工作流程促使印刷产品生产进入以先进硬件为基础、软件优化为主导的新时代。我国印刷业已经实现印前的全数字化,虽然有部分企业引进了数字化印刷工作流程,可实际使用并不理想,要实现印前、印刷、印后加工及数据处理的整体数字化印刷工作流程,在理念、行动上都有很长的路要走。作为我国印刷业的优秀代表,浙江影天、上海丽佳等印刷企业应用数字印刷工作流程的实践,或许能给我们更多的启发。2010年,对于数字化印刷工作流程的本质、目标和应用,我们要有新的思维。

UP3板在SOPC嵌入式系统教学实验中的应用

FPGA的可编程片上系统(SOPC)在嵌入式系统的实现中已得到越来越广泛的应用。本文首先概要地介绍基于NiosⅡ软核处理器的SOPC嵌入式系统构建及其硬软件协同设计流程,并给出了一个设计实例。在此基础上,从强化工科学生专业综合素养和提高实践能力出发,在基础实验、课程设计和课外项目训练三个不同层次上对以Altera UP3板为实验平台的SOPC嵌入式系统课程实验教学进行了探讨。

从UP2—400到UP3的技术改进

【法国《核综论》1992年第2期第16页报道】法国核材料总公司经营的阿格UP3后处理工厂于1992年4月14日正式举行落成典礼。自开工两年后,该工厂已后处理了700吨氧化物燃料。工厂负责人认为运营情况令人十分满意。下面介绍工艺革新情况。工艺的革新 UP3工厂的设计依据和运营方式使该工厂成为一座全新的工厂。

阿格UP3厂热运行一年

【法国《核综论》1991年第4期第289页报道】法国核材料总公司(Cogema)阿格UP3厂于1990年8月全部投入热运行,最近结束了其第一年的运行。从热运行开始,该厂后处理了来自国外核电站的400吨乏氧化物燃料。该厂的第一阶段运行完全令人满意。UP3厂工艺与先前工序相比十分先进,其可行性、安全性和工作人员保护都满足预定目标。所获得的结果证明。

法国阿格UP3厂切剪了1000吨乏燃料

【法国《能源快报》1993年2月17日第5764期报道】法国核材料总公司的一个刊物宣布,阿格UP3工厂T1车间到2月5日已切剪了 1000吨乏燃料。T1车间于 1990年8月投产。所剪切的核燃料来自德国布龙斯比特尔沸水堆核电站。这批燃料后处理工作于2月8日结束。按计划。

新后处理工厂UP3的技术进步

【法国《核综论》1992年12月号第27页报道】法国核材料总公司董事长让·西罗达在介绍 UP3工厂的文章中,谈到了该工厂取得的一些技术进展。其中之一是,该工厂采用了极其先进的总数据管理系统(TDMS)。由于有了这种系统。

法国UP3三年运行情况良好

【英国《国际核工程》1994年1月号第46页报道】法国核材料总公司的UP3工厂的总经理帕特里克·莱德曼著文介绍UP3工厂的运行成绩。他说,法国核材料总公司现在可以宣布,它已掌握了商用轻水堆乏燃料的后处理技术。文章摘要如下。 在1977年和1978年。

头脑体操

一名情报官遇刺身亡,他在临死前用身上的血写了一个“X”。据神探胡余分析,这个“X”很可能指的是杀死他的人。警方随后找到了三名嫌疑人,他们都是情报部门的特工,代号分别是NW12、UP3、WY7。你能帮胡余在这三个人里锁定嫌疑最大的那个人吗?

微小脲原体UP3-00830基因原核表达载体的构建表达及生物信息学分析

目的 构建微小脲原体UP3-00830基因原核表达载体,诱导表达蛋白并进行生物信息学分析。方法 通过PCR方法扩增UP3-00830基因。双酶切目的基因和载体质粒pGEX-6P-2,经T4连接酶连接,连接产物转化XL1-Blue感受态,经10 mmol/L IPTG诱导表达GST-UP3-00830融合蛋白,运用生物信息学软件预测UP3-00830基因编码的假设蛋白的功能。结果 成功构建了pGEX-6p-2-UP3-00830重组质粒,测序后与NCBI中录入的序列进行比对,同源性为99.85%。将重组质粒转染大肠埃希菌后经10 mmol/L IPTG诱导,表达相对分子质量为51×10^(3)的GST-UP3-00830融合蛋白,与预期相符。采用生物信息学软件分析UP3-00830基因编码的假设蛋白,其分子式为C_(1150)H_(1846)N_(302)O_(356)S_(4),理论相对分子质量为25.73×10^(3),理论等电点(pI)为5.19,氨基酸数目为218,氨基酸组成中的赖氨酸(Lys)所占比例最高。含有α-螺旋、延伸链、无规则卷曲和β-转角,无跨膜区域和信号肽区域,第178-216位为卷曲螺旋区域。高级结构分析显示,UP3-00830基因编码的假设蛋白与蛋白库中1zxj.1相似性最高,为31.05%;结构及功能预测显示该蛋白具有蛋白转运和蛋白折叠的功能,与其相邻的蛋白分别为UU067、fecE(UU069)、hmuU-1(UU070)和ABCsbp-4(UU071)。结论 成功构建UP3-00830基因原核表达载体,并诱导表为51×10^(3)的目的蛋白,该蛋白可能参与物质转运和信号转导。

解脲脲原体UP3_c0006基因原核表达载体的构建及表达

目的构建解脲脲原体UP3_c0006基因原核表达载体并表达蛋白。方法根据NCBI上公布的解脲脲原体UP3_c0006基因序列设计上、下游引物,以解脲脲原体基因组DNA为模板,PCR扩增目的基因,采用经酚氯仿法回收、纯化。BamHI和NotI酶分别对目的基因和原核表达载体pGEX-6P-2进行双酶切,酶切片段在T4连接酶作用下连接,连接产物经热休克法转化感受态大肠埃希菌XL1-Blue。转化菌接种至含氨苄青霉素的LB固体培养基过夜培养,进行菌落PCR筛选及测序验证。重组质粒转化菌用IPTG诱导3h,超声裂解菌体经GST Sepharose 4B亲和层析纯化融合蛋白GST-UP3_c0006并进行SDS-PAGE鉴定。结果 PCR扩增UP3_c0006基因片段长327bp,构建的UP3_c0006原核表达载体转化XL1-Blue后进行菌落PCR鉴定,目的片段约为477bp,与预期相符。对重组菌扩大培养并提取质粒进行基因测序,结果与NCBI中UP3_c0006基因序列完全一致;诱导表达的重组蛋白纯化后进行SDS-PAGE鉴定,融合蛋白GST-UP3_c0006分子质量单位约为38×103,与预期相符。结论成功构建了pGEX-6P-2-UP3_c0006原核表达载体,并在大肠埃希菌中获得融合蛋白的表达,该蛋白主要存在于重组菌超声裂解上清中。

微小脲原体UP3-00235基因原核载体的构建表达和生物信息学分析

目的构建微小脲原体UP3-00235基因的原核表达载体,并对其编码蛋白质进行生物信息分析。方法利用Primer Premier 5.0软件设计引物,利用PCR方法克隆UP3-00235基因(片段大小为483bp)。使用限制性核酸内切酶双酶切UP3-00235基因和pGEX-6p-2载体质粒,室温下用T4连接酶连接2.5h,连接后转入大肠埃希菌感受态中,IPTG诱导GST-UP3-00235蛋白的表达,并对其进行生物信息学分析。结果成功构建了pGEX-6p-2-UP3-00235重组质粒,测序后与NCBI中已录入的Ureaplasma parvum strain hebnu uu3序列进行比对,同源性100%。重组质粒转染大肠埃希菌后经IPTG诱导3h,表达出GST-UP3-00235融合蛋白,与预期大致相符。经生物信息学软件分析,UP3-00235基因编码蛋白质含有160个氨基酸,分子式为C823H1339N241O251S3,相对分子质量为18.73×103,等电点(PI)为9.43。二级结构中含有α-螺旋、β-折叠、无规则卷曲,分别占59.38%、17.50%和23.12%。无β-转角和跨膜区域,但含有信号肽区域。高级结构分析显示,UP3-00235基因编码蛋白分子与蛋白库中3r3t.1蛋白的B链相似性高,为36.56%;结构及功能预测显示该蛋白为UU-554,rpS6,与其相邻的蛋白分别为rpS18和rpL9。结论成功构建了GST-UP3-00235原核表达载体,并诱导表达45×103的目的蛋白,生物信息学预测该蛋白含有信号肽,属于核蛋白家族,为进一步研究微小脲原体UP3-00235基因的功能奠定了基础。

微小脲原体UP3-00750基因编码蛋白的表达及生物信息学分析

目的构建微小脲原体UP3-00750基因的原核表达载体,对其编码的蛋白进行表达并进行生物信息学分析。方法利用Primer Premier 5.0软件设计引物,利用PCR方法扩增UP3-00750基因,经限制性内切酶双酶切后与同酶消化的pGEX-6p2于16℃在T4连接酶作用下连接16 h,连接产物转入大肠埃希菌XL1-Blue中,IPTG诱导GST-UP3-00750融合蛋白的表达,并采用相关生物信息学软件对其进行分析。结果对构建的pGEX-6p2-UP3-00750重组质粒测序,所得序列与NCBI中序列比对,与U.parvum strain hebnu uu3序列的同源性为100%。诱导的融合蛋白经SDS-PAGE分析显示其分子质量与GST-UP3-00750融合蛋白的预期大小一致。生物信息学分析该假设蛋白由159个氨基酸组成,分子式为C_(86)0_(H1369)N_(223)O_(254)S_(2),理论等电点(pI)为6.43,不稳定指数为36.70,脂肪族指数为112.14;其二级结构中α-螺旋(Hh)占39.62%,β-折叠(Ee)占19.50%,无规则卷曲(Cc)占40.88%,无β-转角;属于无信号肽的跨膜蛋白;蛋白质互作提示该基因编码的蛋白与atpA-1、atpD-1、UU044、UU045、UU046、UU047、UU048、UU049、UU050、UU052相关联。结论成功构建了GST-UP3-00750原核表达载体,在大肠埃希菌中表达GST融合蛋白。该蛋白为无信号肽的跨膜蛋白,可能参与ATP合成代谢途径。