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瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶的分离纯化及酶学性质
被引量:
1
1
作者
郭宇星
祝倩
+4 位作者
朱坤
周慧敏
孙杨赢
曾小群
潘道东
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2013年第17期156-160,共5页
提取并纯化瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X),并对其酶学性质进行研究。采用超声波破碎瑞士乳杆菌菌体获得含有Pep X的粗酶液,粗酶液经过硫酸铵沉淀、Sephacryl S-300 HR层析、非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳法切胶回收蛋白纯...
提取并纯化瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X),并对其酶学性质进行研究。采用超声波破碎瑞士乳杆菌菌体获得含有Pep X的粗酶液,粗酶液经过硫酸铵沉淀、Sephacryl S-300 HR层析、非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳法切胶回收蛋白纯化瑞士乳杆菌Pep X。纯化后Pep X经SDS-PAGE测定分子质量并研究酶学性质。得到电泳纯的PepX,酶比活力62.24U/mg,单体分子质量大约26kD,最适酶反应pH7.0,最适酶反应温度37℃。Co2+对PepX有激活作用,Zn2+、Ni2+、Mn2+、Fe3+对Pep X有强烈的抑制作用,金属蛋白酶抑制剂EDTA、丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF对Pep X有一定的抑制作用,说明Pep X为金属依赖性的丝氨酸肽酶。
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关键词
x
-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(
pep
-
x
)
纯化
酶学性质
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职称材料
题名
瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶的分离纯化及酶学性质
被引量:
1
1
作者
郭宇星
祝倩
朱坤
周慧敏
孙杨赢
曾小群
潘道东
机构
南京师范大学金陵女子学院
宁波大学海洋学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2013年第17期156-160,共5页
基金
国家自然科学基金青年科学基金项目(31101314)
江苏省自然科学基金项目(BK2011787)
+5 种基金
江苏省高校自然科学基金项目(13KJB550013)
南京师范大学特聘教授
高层次人才科研启动基金项目(184070H2B08)
浙江省自然科学基金项目(LQ12C20003)
宁波市科技局创新基金项目(2010C92024)
宁波市自然科学基金项目(2012A610145)
文摘
提取并纯化瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X),并对其酶学性质进行研究。采用超声波破碎瑞士乳杆菌菌体获得含有Pep X的粗酶液,粗酶液经过硫酸铵沉淀、Sephacryl S-300 HR层析、非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳法切胶回收蛋白纯化瑞士乳杆菌Pep X。纯化后Pep X经SDS-PAGE测定分子质量并研究酶学性质。得到电泳纯的PepX,酶比活力62.24U/mg,单体分子质量大约26kD,最适酶反应pH7.0,最适酶反应温度37℃。Co2+对PepX有激活作用,Zn2+、Ni2+、Mn2+、Fe3+对Pep X有强烈的抑制作用,金属蛋白酶抑制剂EDTA、丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF对Pep X有一定的抑制作用,说明Pep X为金属依赖性的丝氨酸肽酶。
关键词
x
-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(
pep
-
x
)
纯化
酶学性质
Keywords
x-prolyl dipeptidyl aminopeptidase (pep x)
purification
enzyme characterization
分类号
TS201.3 [轻工技术与工程—食品科学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶的分离纯化及酶学性质
郭宇星
祝倩
朱坤
周慧敏
孙杨赢
曾小群
潘道东
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2013
1
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