依赖于核糖体的NTP酶YchF和YihA的结合特性及酶活性研究（英文）

P-环NTP酶(GTP酶和ATP酶)普遍存在于真核生物和原核生物中,参与调节不同的细胞进程.Ych F和Yih A是细菌中两种高度保守的NTP酶,但其生理功能仍然不清楚.之前的研究表明这两种NTP酶可以与核糖体或者核糖体亚基结合.我们检测了在不同核苷酸存在的情况下,大肠杆菌Y ch F和Yih A蛋白与核糖体30S、50S、70S颗粒的结合情况,同时也探究了核糖体亚基的结合是否与N TP酶活性的激活有关.数据表明Ych F与70S结合,Yih A与50S结合.70S核糖体能同时激活Y ch F的ATP酶和GTP酶活性.然而Yih A的GTP酶活性可以分别被50S和70S激活,并且70S呈现了8.8倍的激活效应.这些数据为进一步研究这两种保守的NTPase的生理功能奠定了基础.