全效利用乳酪蛋白制备CPPs与CNPPs研究进展

综述了国内外酪蛋白源生物活性肽产品的开发研究进展,综合国内外市场酪蛋白磷酸肽(CPPs)开发现状,提出了开发CPPs的同时充分利用酪蛋白非磷酸肽(CNPPs),在工业化规模上全面利用酪蛋白资源生产生物活性肽的建议.

CPP生产副产物——CNPP酶膜耦合法制备ACE抑制肽研究

采用酶解与膜分离耦合的方法,以酶膜耦合法生产酪蛋白非磷酸肽(CPP)得到的副产物——酪蛋白非磷酸肽(CNPP)为原料制备高活性ACE抑制肽.用Protease N、胰蛋白酶、Fla-vourzyme、AS1398、酸性蛋白酶等几种蛋白酶对经过酶膜耦合制备的酪蛋白非磷酸肽进行二次酶解,同时与1 K膜分离耦合,然后对二次酶膜耦合所得产物的ACE抑制活性进行比较.结果表明,Protease N比其他几种蛋白酶更适合用于酪蛋白非磷酸肽制备高活性的ACE抑制肽,其产物的蛋白质量浓度为1 g/L时的ACE抑制率达到55.60%.

酪蛋白非磷酸肽对大豆多肽的修饰及复合物的乳化性表征

通过Plastein反应利用酪蛋白非磷酸肽(casein non-phosphopeptides,CNPPs)对大豆多肽进行修饰,对制备出的CNPPs-大豆多肽复合物进行电泳、乳化性质和微观结构分析。结果表明:反应最佳工艺参数为:反应温度42℃、pH 4.8、时间3 h、凝乳酶添加量5 g/100 mL,该最优条件下产物的产率为(45.26±0.62)%,电泳结果证实CNPPs和大豆多肽发生了组合。对复合物功能性评价发现,CNPPs-大豆多肽复合物乳化性为0.28±0.02,乳化稳定性为(13.44±0.47)min,均高于大豆多肽的乳化性和乳化稳定性。微观结构较未修饰的大豆多肽呈现出更多的、均一的球形乳化微粒,证实通过CNPPs对大豆多肽的修饰可以有效提高蛋白质的乳化性和乳化稳定性。

体积排阻色谱分离酪蛋白非磷肽的研究

利用SephadexG 2 5 (2 .0× 2 0 0cm)分离酪蛋白非磷肽(CNPP) ,探讨了不同波长、不同上样浓度以及不同流动相对CNPP分离效果的影响。结果证明波长为 2 2 0nm ,流动相为pH3.6 ,0 .2MHAc NaAc时 2 0ml 30 %CNPP可以被分为五个组分。