水解对低盐鸭肉肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

为研究水解时间(0、20、40、60、80 min)对低盐溶液中鸭肉肌原纤维蛋白的结构和功能特性的影响,本文用胰蛋白酶水解鸭肉肌原纤维蛋白(Myofibrillar protein,MP),通过分析水解处理后的水解度、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、溶解度、表面疏水性、二级结构、荧光光谱、Zeta电位和乳化性,对水解物的结构和功能特性进行评估。结果表明:在低盐溶液中,随着水解时间的延长,溶解度显著升高(P<0.05),表面疏水性先降低后升高,乳化性先升高后降低;当水解时间为40 min时,水解度为4.15%,鸭肉MP的溶解度和乳化性达到最高,分别达到60.57%和21.2 m2/g;表面疏水性最低(40.85 BPB/μg)。此外,蛋白结构变化显著,α-螺旋含量减少,内源性色氨酸荧光强度明显高于未水解组,且Zeta电位绝对值升高。综上所述,在低盐溶液中,水解40 min可以有效改善鸭肉MP的结构和功能特性。

三穗特色卤香鸭卤制过程中品质指标变化规律及其相关性研究

为研究三穗特色卤香鸭卤制过程中品质变化及各指标之间相关性,试验分别测定不同卤制时间(0、30、60、90、120 min)鸭肉的粗蛋白、粗脂肪含量,色泽、质构、硫代巴比妥酸值(TBARS)、肌原纤维蛋白含量、肌原纤维蛋白小片化指数(MFI)、巯基、活性巯基、疏水性、氨基酸含量变化规律并对各指标进行相关性分析。结果显示:随着卤制时间延长,卤香鸭的亮度值(L^(*)值)和黄度值(b^(*)值)上升,红度值(a^(*)值)下降(P<0.05);鸭肉的硬度、咀嚼性呈现显著下降(P<0.05),MFI与卤制时间呈正相关,粗脂肪含量及肌原纤维蛋白含量和卤制时间呈负相关(P<0.05);鸭肉的巯基、活性巯基及疏水性呈现显著先上升后下降趋势(P<0.05);16种氨基酸总量呈上升变化,从初始的17.67g/100g上升至27.23g/100g,含量增加了54.1%,卤制120min时,鸭肉色泽、质构等理化特性较好,营养价值高,鸭肉品质较好。相关性分析显示,卤香鸭色泽及质构变化和粗蛋白、粗脂肪、肌原纤维蛋白含量、MIF值呈显著相关性(P<0.05)。研究表明在卤制过程中鸭肉蛋白质的氧化变性将影响卤香鸭的风味、口感、色泽等感官特性和营养价值。

宰后初期不同温度处理对鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶品质的影响

研究不同温度处理对宰后初期鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶特性的影响。分别将鸭胸肉在不同温度处理(0、40℃分别孵育1 h),之后提取肌原纤维蛋白,测定蛋白氧化特征变化(羰基含量、巯基含量)以及对其凝胶特性(流变特性、质构和微观结构)的影响,并对蛋白特征使用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electropheresis,SDS-PAGE)进行分析。结果表明:与对照组(0℃)肌原纤维蛋白相比,热处理组(40℃)肌原纤维蛋白中的羰基含量升高,而巯基含量降低52.7%,蛋白凝胶的保水性降低14.1%,凝胶强度降低45.5%,三者均显著降低(P<0.05);两组间蛋白流变特性差异不明显,而SDS-PAGE分析发现,40℃处理组中部分肌浆蛋白附着于肌原纤维蛋白上,且凝胶网格结构整体较松散,说明在热处理过程中会伴随鸭肉肌原纤维蛋白发生氧化,从而使其凝胶特性受到影响。

超高压对添加变性淀粉的鸭肉肌原纤维蛋白的影响

以鸭胸肉为材料,提取鸭肉中的肌原纤维蛋白,研究超高压对肌原纤维蛋白的溶解性,以及添加4%的木薯变性淀粉的蛋白复合物加热成胶后的保水性、质构、白度的影响,研究的压力水平范围为0～600 MPa,保压时间为0～40 min。研究结果表明:复合物的保水性在400 MPa,20 min时最好;质构在保压10 min时最好;白度则随着压力和保压时间的增加。

影响鸭肉肌原纤维蛋白凝胶保水性的因素研究

以鸭胸肉为材料,提取鸭肉中的肌原纤维蛋白,研究溶液环境(蛋白浓度、NaCl浓度、pH)和加热方法(加热温度、加热时间、加热速率),对肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性的影响。研究结果表明:在一定范围内,鸭肉肌原纤维蛋白凝胶的保水性与蛋白溶解度呈正相关;随着蛋白浓度越大,NaCl浓度升高,凝胶保水性也相应提高;pH偏离蛋白的等电点越远,保水性越好;加热温度为70℃,加热时间为20 min,加热速率0.2℃/min～0.5℃/min,凝胶保水性最好。

肌原纤维蛋白结构变化对鸭肉品质的影响

[目的]探究肌原纤维蛋白结构变化与鸭肉品质的关系。[方法]采用水浴、微波、红外3种加热方式处理鸭肉,并对鸭肉肌原纤维蛋白的结构性质(羰基含量、巯基含量、二级结构)以及鸭肉品质指标(pH、颜色、持水性、质构)进行测定。[结果]随着温度的升高,硬度、白度值(L~*)、羰基值、无规卷曲呈显著上升的趋势(P<0.05),红度值(a~*)、持水力、蛋白质二级结构(α螺旋)呈显著下降的趋势(P<0.05);硬度与α螺旋呈现极显著负相关(P<0.01),弹性与无规卷曲呈正相关(P<0.01),L~*值与持水力呈负相关(P<0.01),a~*值与羰基值呈负相关(P<0.01)。[结论]鸭肉肌原纤维蛋白结构变化对鸭肉品质产生明显的影响,表现在肌原纤维二级结构变化即α螺旋下降、无规卷曲上升导致鸭肉硬度和弹性上升,羰基值上升导致a~*上升。

不同加热方式对腌制鸭肉蛋白质溶解度的影响

[目的]研究不同加热方式下腌制鸭肉蛋白变化。[方法]以鸭肉为原料、在10%盐水中腌制,采用水浴、红外、微波3种方式加热,对比肌原纤维蛋白、总可溶性蛋白、肌浆蛋白的溶解度,观察鸭肉中蛋白质变化情况。[结果]以3种加热方式处理的鸭肉肌浆蛋白质溶解度呈随温度升高而下降趋势,其中红外加热方式随温度升高溶解度显著降低(P<0.05);水浴加热、微波加热中温度间影响对蛋白溶解度变化存在部分显著性下降(P<0.05)。[结论]采用不同加热方式进行腌制,水浴加热对蛋白质影响较小。

羟基自由基结合宰后高温处理的鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶结构变化

该研究探讨了羟基自由基结合宰后高温处理的鸭肉肌原纤维蛋白(DMP)氧化及理化特性变化。鸭胸肉分别在宰后0.5~4.5 h期间经过0、40℃处理,之后提取的DMP经过不同浓度H_(2)O_(2)处理(0、5、10 mmol/mL),测定氧化后DMP的羰基含量、巯基含量、表面疏水性、保水性,蛋白质组成特征及凝胶结构分析。随着H_(2)O_(2)浓度的增加,两个温度处理组其DMP巯基含量和保水均显著降低(p<0.05);同时羰基含量和表面疏水性均显著升高(p<0.05)。需要指出的是,高温处理组(40℃)与对照组(0℃)间差异统计学上显著(p<0.05)。10 mmol/mL H_(2)O_(2)结合40℃处理后DMP羰基含量、巯基含量、表面疏水性和保水性分别达到15.72 nmol/mg pro、21.73 nmol/mg pro、96.57μg和83.09%。蛋白特征分析发现随着H_(2)O_(2)浓度升高不同温度处理组DMP间交联度均显著增加,其中40℃处理组较0℃处理组MP表现出较高的交联度,凝胶网络的均匀性显著降低且空隙增加。以上结果表明羟基自由基结合高温处理的DMP通过形成了二硫键使交联度增加,致使凝胶空间结构受到影响,这为鸭肉中蛋白氧化控制提供一定理论参考。