物理处理对黄粉虫蛋白理化及消化性质的影响

以碱溶酸沉法提取黄粉虫蛋白(Tenebrio molitor Larvae Protein Isolates,TPI),探究了热处理和动态高压微射流处理对其理化、功能和体外消化性质的影响。研究结果表明:天然TPI主要由疏水相互作用、氢键及二硫键稳定高级结构。热处理和微射流处理均可诱导TPI聚集体的形成,且这种聚集可能是以疏水性聚集为主。热处理TPI的溶解性略有降低,可能是由于热处理导致蛋白内部疏水基团暴露,削弱了TPI与水分子间的相互作用;高压微射流的机械作用增强了蛋白与水分子间的相互作用,显著提升了TPI的溶解性,且与处理压力呈正相关。中性条件下,50 MPa和100 MPa微射流处理TPI的溶解度由24.05%分别提升至50.08%和64.81%。热处理改善了TPI的乳化活性和泡沫性质,但降低了其乳化稳定性;微射流处理增强了TPI的泡沫稳定性,但对其乳化性能和起泡性均无显著影响。两种物理处理均提升了TPI的体外消化抗性,其中,90℃和120℃热处理TPI的氮释放量由39.53%分别降至35.58%和33.90%,微射流处理TPI在17 ku附近的亚基无法在体外消化过程中被完全水解。

动态高压微射流对乳蛋白抗原性的影响

为评价浓缩乳蛋白(Milk protein concentrate)溶液经动态高压微射流(Dynamic high-pressure microfluidization,DHPM)及DHPM结合加热(65℃30min和95℃30min)处理过程中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、α-酪蛋白和β-酪蛋白抗原性的变化,采用间接竞争ELISA法测定不同压力条件下MPC中各蛋白抗原性的变化。结果表明:1)4种蛋白抗原性对DHPM及DHPM结合加热的反应各不相同。2)DHPM+65℃/95℃处理后,蛋白质α-乳白蛋白、α-酪蛋白和β-酪蛋白抗原性均明显低于DHPM处理样和水化对照样。因此,DHPM及DHPM结合加热处理可降低MPC中酪蛋白的抗原性,增加α-乳白蛋白的抗原性,但对β-乳球蛋白效果不明显。