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海洋真菌Aspergillus jensenii SS5中化学成分研究
1
作者
胡靖瑶
袁瑞瑛
+4 位作者
王广明
蔡诗琪
周明琦
王富乾
蔡由生
《天然产物研究与开发》
CAS
CSCD
2023年第11期1902-1906,共5页
利用多种柱色谱分离技术从海洋真菌Aspergillus jensenii SS5的液体发酵产物中分离获得4个已知化合物,并通过NMR、HR-ESI-MS、X单晶衍射等技术鉴定了它们的结构,分别是epigriseofulvin(1)、sterigmatocystin(2)、brevianamide M(3)、mel...
利用多种柱色谱分离技术从海洋真菌Aspergillus jensenii SS5的液体发酵产物中分离获得4个已知化合物,并通过NMR、HR-ESI-MS、X单晶衍射等技术鉴定了它们的结构,分别是epigriseofulvin(1)、sterigmatocystin(2)、brevianamide M(3)、meleagrin(4),其中化合物1~3是首次从曲霉属真菌A.jensenii中分离获得。采用SRB法对分离获得的天然产物进行体外细胞毒性测试,结果表明化合物4对人肺癌A549细胞和人肝癌Bel-7402细胞均有较好抑制作用,化合物2对A549人肺癌细胞株有较好抑制作用。本研究作为海洋真菌A.jensenii SS5的化学成分的补充研究,发现了2个具有较好细胞毒活性的化合物,为曲霉属海洋真菌活性天然产物的开发提供了理论依据。
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关键词
海洋真菌Aspergillus
jensenii
SS5
化学成分
细胞毒活性
下载PDF
职称材料
来自詹氏乳杆菌的耐热D-乳酸脱氢酶的酶学性质研究
被引量:
5
2
作者
蔡昱萌
朱凌峰
+2 位作者
王丽敏
于波
郭红莲
《微生物学通报》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第3期460-466,共7页
【目的】D-乳酸脱氢酶是催化丙酮酸合成D-乳酸的关键酶。由于其不耐热,从而限制了D-乳酸高温发酵菌株的构建。本文从詹氏乳杆菌中克隆新型D-乳酸脱氢酶研究其酶学性质,为构建D-乳酸高温发酵菌株,进一步降低D-乳酸生产成本奠定基础。【...
【目的】D-乳酸脱氢酶是催化丙酮酸合成D-乳酸的关键酶。由于其不耐热,从而限制了D-乳酸高温发酵菌株的构建。本文从詹氏乳杆菌中克隆新型D-乳酸脱氢酶研究其酶学性质,为构建D-乳酸高温发酵菌株,进一步降低D-乳酸生产成本奠定基础。【方法】通过克隆詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶,将其进行体外表达,并与来自植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度、最适p H、动力学参数及热稳定性和热失活性相比较,研究詹氏乳杆菌D-乳酸脱氢酶的耐热性。【结果】詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶最适温度(45°C)比植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度(30°C)高很多,热失活的时间和温度均要比植物乳杆菌中D-乳酸脱氢酶高很多。同时其催化效率(kcat/Km)是植物乳杆菌D-乳酸脱氢酶的3倍左右。【结论】詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶具有更好的耐热性和更高的催化活力。
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关键词
D-乳酸脱氢酶
耐热
詹氏乳杆菌
原文传递
题名
海洋真菌Aspergillus jensenii SS5中化学成分研究
1
作者
胡靖瑶
袁瑞瑛
王广明
蔡诗琪
周明琦
王富乾
蔡由生
机构
西藏大学医学院
武汉大学药学院
武汉市第一医院药学部
出处
《天然产物研究与开发》
CAS
CSCD
2023年第11期1902-1906,共5页
基金
科技部重点研发项目(2018YFC0311000)
湖北省自然科学基金面上项目(2020CFB726,2021CFB347)
武汉市卫健委医学科研项目(WX20A14)。
文摘
利用多种柱色谱分离技术从海洋真菌Aspergillus jensenii SS5的液体发酵产物中分离获得4个已知化合物,并通过NMR、HR-ESI-MS、X单晶衍射等技术鉴定了它们的结构,分别是epigriseofulvin(1)、sterigmatocystin(2)、brevianamide M(3)、meleagrin(4),其中化合物1~3是首次从曲霉属真菌A.jensenii中分离获得。采用SRB法对分离获得的天然产物进行体外细胞毒性测试,结果表明化合物4对人肺癌A549细胞和人肝癌Bel-7402细胞均有较好抑制作用,化合物2对A549人肺癌细胞株有较好抑制作用。本研究作为海洋真菌A.jensenii SS5的化学成分的补充研究,发现了2个具有较好细胞毒活性的化合物,为曲霉属海洋真菌活性天然产物的开发提供了理论依据。
关键词
海洋真菌Aspergillus
jensenii
SS5
化学成分
细胞毒活性
Keywords
marine fungus Aspergillus
jensenii
SS5
chemical constituents
cytotoxicity
分类号
R284.1 [医药卫生—中药学]
下载PDF
职称材料
题名
来自詹氏乳杆菌的耐热D-乳酸脱氢酶的酶学性质研究
被引量:
5
2
作者
蔡昱萌
朱凌峰
王丽敏
于波
郭红莲
机构
天津科技大学食品工程与生物技术学院
中国科学院微生物研究所中国科学院微生物生理与代谢工程重点实验室
出处
《微生物学通报》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第3期460-466,共7页
基金
国家863计划重大项目(No.2011AA02A202)
文摘
【目的】D-乳酸脱氢酶是催化丙酮酸合成D-乳酸的关键酶。由于其不耐热,从而限制了D-乳酸高温发酵菌株的构建。本文从詹氏乳杆菌中克隆新型D-乳酸脱氢酶研究其酶学性质,为构建D-乳酸高温发酵菌株,进一步降低D-乳酸生产成本奠定基础。【方法】通过克隆詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶,将其进行体外表达,并与来自植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度、最适p H、动力学参数及热稳定性和热失活性相比较,研究詹氏乳杆菌D-乳酸脱氢酶的耐热性。【结果】詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶最适温度(45°C)比植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度(30°C)高很多,热失活的时间和温度均要比植物乳杆菌中D-乳酸脱氢酶高很多。同时其催化效率(kcat/Km)是植物乳杆菌D-乳酸脱氢酶的3倍左右。【结论】詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶具有更好的耐热性和更高的催化活力。
关键词
D-乳酸脱氢酶
耐热
詹氏乳杆菌
Keywords
D-lactate dehydrogenase
Thermostable
Lactobacillus
jensenii
分类号
Q936 [生物学—微生物学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
海洋真菌Aspergillus jensenii SS5中化学成分研究
胡靖瑶
袁瑞瑛
王广明
蔡诗琪
周明琦
王富乾
蔡由生
《天然产物研究与开发》
CAS
CSCD
2023
0
下载PDF
职称材料
2
来自詹氏乳杆菌的耐热D-乳酸脱氢酶的酶学性质研究
蔡昱萌
朱凌峰
王丽敏
于波
郭红莲
《微生物学通报》
CAS
CSCD
北大核心
2015
5
原文传递
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
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