金属离子对次野鸢尾黄素与牛血清白蛋白相互作用的影响

应用荧光光度法研究了金属离子Fe^3＋、Ca^2＋、Cu^2＋或Mn^2＋对次野鸢尾黄素（IFR）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响。实验结果表明，不存在金属离子时，IFR对BSA的荧光猝灭过程为动态猝灭，其结合过程的表观结合常数KA值为10^4～10^5数量级，结合位点数；r／约等于1。由热力学参数得出IFR与BSA结合过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程，分子间相互作用力以疏水作用力为主。在Fe^3＋或Ca^2＋的存在下，IFR对BSA的荧光猝灭类型由动态猝灭转变为静态猝灭，作用力类型也由以疏水作用力为主转变为以氢键与范德华力为主或以静电引力为主。Cu^2＋或Mn^2＋存在下，IFR对BSA的荧光猝灭类型及分子间作用力类型均没有发生改变。四种金属离子的参与都使得IFR与BSA结合作用的表观结合常数发生了明显的变化，但结合位点数仍维持在1左右。

Tb^（3＋）和La^（3＋）与牛血清白蛋白作用的光谱研究

Ｔｂ～（３＋）和Ｌａ～（３＋）与牛血清白蛋白作用的光谱研究冯志祥，张树功，刘启民，倪嘉缵（中国科学院长春应用化学研究所稀土化学与物理开放实验室长春１３００２２）苗健，油书恒（河南医科大学生化教研室郑州）关键词镧离子，铽离子，牛血清白蛋白，光谱法血清白...

二价金属离子与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了5种二价金属离子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,通过生物大分子猝灭反应机制和结合位点模型研究发现锌离子Zn2+,镍离子Ni2+,钴离子Co2+和钙离子Ca2+均可导致牛血清白蛋白内源荧光猝灭,Zn2+,Ni2+和Co2+离子半径处在正常范围,能有效进入牛血清白蛋白结合位点与牛血清白蛋白结合形成超分子配合物,使牛血清白蛋白的二级结构发生改变,主要表现为静态猝灭。Ca2+离子半径较大,受空间位阻影响不能有效进入结合位点对BSA二级结构影响较小,不能与BSA形成配合物,表现为动态猝灭;而Mg2+由于大的水合半径阻碍了Mg2+与牛血清白蛋白的有效碰撞,使电子或能量的转移受阻,从而导致Mg2+对牛血清白蛋白内源荧光无猝灭作用。

胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白的相互作用及金属离子的影响

采用荧光光谱研究了胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明:胡椒酸乙酯与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移作用。胡椒酸乙酯对BSA的猝灭速率常数Kq为1.451×1013L.mol-1.s-1(25℃)和1.136×1013L.mol-1.s-1(37℃),胡椒酸乙酯与BSA的结合常数KA为9.484×105L.mol-1(25℃)和1.355×106L.mol-1(37℃),结合位点数n为1.18(25℃)和1.24(37℃)。根据Frster偶极-偶极非辐射能量转移理论得到结合距离r为2.68 nm(25℃)和2.81 nm(37℃)。通过热力学参数的计算,确定胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白的相互作用是熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,主要作用力为疏水作用力。讨论了共存金属离子对胡椒酸乙酯与BSA的相互作用的影响。

土大黄苷与牛血清白蛋白结合反应机制及金属离子的介导作用

应用荧光光谱法结合紫外-可见分光光度法研究了中药分子土大黄苷(rhaponticin,RT)与牛血清白蛋白(bovineserum albumin,BSA)的结合反应机制,并考察了金属离子的介导作用。依据不同理论模型测定了反应体系的结合常数K、结合位点数n,并进行了分析比较,探讨了荧光猝灭机制。根据Fōrster非辐射能量转移机制确定了授体-受体间结合距离和能量转移效率。采用同步荧光技术考察了RT对BSA分子构象的影响。结果表明:不同理论模型计算的结合参数基本相符并显示出RT与BSA结合反应形成了稳定的静态复合物,RT对BSA分子的结构域微区构象产生了影响,导致BSA相应结构微区疏水环境改变。金属离子钴(Ⅱ),镍(Ⅱ)竞争RT与BSA的结合反应,使BSA-RT的结合距离发生改变。同时,提出了一个新变量-伸展度ED的计算公式,以此定量表征药物分子对蛋白质分子微区构象的影响。

荧光光谱法研究注射用头孢美唑钠与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了注射用头孢美唑钠(Cefmetazole Sodium,CS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。CS对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,求出了猝灭常数,结合常数及结合位点数。在297K和311K时用Stern-Volmer方程和热力学方程处理实验数据,得到了结合常数KA、热力学参数△H、△G、和△S。结果表明CS与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力。Zn2+、Cu2+对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,Zn2+浓度接近人体血浆中浓度时,能够促进CS与BSA的相互作用。

光谱法研究洛索洛芬钠与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

目的研究洛索洛芬钠(LS)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属(Mn2+、Cu2+、Cr3+、Mg2+、Fe3+)离子对LS与BSA相互作用的影响。方法在模拟人体生理条件下,用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究LS与BSA的相互作用。298.5、308.5、318.5 K温度下,根据S-V方程计算出猝灭常数(KSV)和速率常数(Kq);根据L-B双倒数方程,计算出静态猝灭结合常数(KLB);根据双对数方程,计算出结合常数(Kb)和结合位点数(n);根据热力学公式,计算出焓变(ΔH)、熵变(ΔS)和吉布斯自由能变(ΔG);根据Hill方程计算出Hill系数(nH)。结果 3个温度下的BSA荧光强度随着LS浓度升高,有规律地降低;KSV、Kq、KLB和nH值随着温度升高而降低;ΔG<0,ΔH<0,ΔS>0;n约等于1;nH小于1。结论 LS对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭。其相互作用主要靠静电作用力。LS可以被BSA运输,结合位置位于BSA的亚螺旋域ⅡA中,结合位点偏向于酪氨酸。Mg2+、Cu2+、Mn2+和Fe3+对LS与BSA结合产生竞争作用,可提高药效;Cr3+对LS与BSA结合产生促进作用,可减弱药物毒性。

锌(Ⅱ)对于甲基百里酚蓝与牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱、紫外-可见光谱研究了有/无金属Zn2+存在下甲基百里酚蓝(MTB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,无论Zn2+离子存在与否,MTB与BSA之间均为一形成复合物的静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程求出了其结合常数与热力学参数,发现Zn2+离子存在时,MTB与BSA间的作用力由静电力转为氢键和Van der Waals力作用为主,认为金属Zn2+以"离子架桥"的方式参与MTB与BSA的结合过程,从而ΔH对ΔG的贡献增大.

锡离子(Ⅳ)与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了锡离子(Ⅳ)与牛血清白蛋白间的结合作用,确定了锡离子(Ⅳ)对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理。测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数。依据能量转移理论确定了锡离子(Ⅳ)和白蛋白间的结合距离。采用同步荧光技术考察了锡离子(Ⅳ)对牛血清白蛋白构象的影响,并讨论了锡离子(Ⅳ)与白蛋白的结合模式。实验结果表明猝灭机理是动态猝灭,锡离子(Ⅳ)与BSA以物质的量比1∶1的比例结合形成复合物,结合过程主要是熵驱动,相互作用主要为疏水作用力。

光谱法研究酒石酸乙酰异戊酰泰乐菌素与牛血清白蛋白的相互作用及Zn^(2+),Cu^(2+)的影响（英文）

酒石酸乙酰异戊酰泰乐菌素(ATLL)是一种新的大环内酯类兽用抗菌药,研究ATLL与蛋白质的相互作用非常重要,这直接与ATLL在体内的药效相关。牛血清白蛋白(BSA)结构上与人血清白蛋白(HSA)同源,因此,常用它作研究药物与蛋白质相互作用的蛋白模型。血液中有许多金属离子,已有关于体内单一离子对药物与蛋白质相互作用影响的研究,采用多光谱方法对ATLL与BSA相互作用及Zn^(2+)和Cu^(2+)的影响进行研究。结果表明,BSA的荧光猝灭属于静态猝灭,Zn^(2+)和Cu^(2+)分别使有效猝灭常数降低和增大。主要的相互作用力为氢键和疏水作用力。ATLL改变蛋白质色氨酸和酪氨酸的微环境极性。紫外光谱分析发现,Cu^(2+)可能是通过Cu^(2+)-ATLL复合物以金属离子架桥作用来影响ATLL与BSA的作用,Zn^(2+)可能通过与ATLL的竞争作用结合BSA。红外光谱分析表明,ATLL使BSA的β-折叠和α-螺旋结构向β-转角和无规卷曲转变。这些基础数据有助于阐明在生理条件下,有无Zn^(2+),Cu^(2+)时ATLL与BSA的相互作用机制及金属离子在药物与蛋白质作用过程中对蛋白质功能的影响。

有/无金属离子Cu^(2+)或Zn^(2+)参与时中药有效成分伞形花内酯与生物大分子BSA的相互作用

运用荧光光谱(FS)及紫外光谱(UV)研究了有/无金属离子Cu2+或Zn2+参与时中药有效成分伞形花内酯与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明:有/无金属离子参与时,伞形花内酯均与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移;金属离子参与使得KA增大,n仍维持在2左右;伞形花内酯分子能够扦插入BSA分子内部,温度以及金属离子参与对伞形花内酯与BSA分子中荧光性氨基酸残基间的空间距离r影响不大。有/无金属离子参与时伞形花内酯与BSA的作用过程均是一个熵增加和Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程。伞形花内酯与BSA之间以静电相互作用为主,金属离子参与使伞形花内酯与BSA分子间静电相互作用增强,故ΔH对ΔG的贡献增大。

荧光光谱法结合分子对接探究咖啡酸与牛血清白蛋白相互作用机制

采用荧光光谱法研究咖啡酸与牛血清白蛋白(BSA)结合反应,通过Stern-Volmer方程、Van’t Hoff方程和热力学第一定律,计算结合常数和热力学参数。结果表明:咖啡酸会使BSA发生内源性猝灭,猝灭类型为静态猝灭,ΔG<0,可知两者结合反应自发进行,ΔH<0、ΔS>0且ΔH/ΔG>80%,说明结合是焓驱动,作用力以静电相互作用为主。另外,利用同步荧光法考察了咖啡酸对BSA构象的影响。结果表明二者的结合影响了BSA的构象,TRP213残基所处的微环境极性增强。同时在模拟人体生理条件下,研究共存金属离子对咖啡酸与BSA结合反应的影响。结果表明:金属离子的存在抑制了两者结合,导致结合常数减小,从而缩短了药物的释放时间,这在临床治疗上短时间内提高治疗效果是具有参考价值的。抗氧化活性试验可知两者的结合有效地保护了咖啡酸的抗氧化活性。分子对接结果表明两者结合的主要驱动力为氢键、静电相互作用和疏水相互作用,结合位点为siteⅠ。为阐明咖啡酸与蛋白质结合的分子机制,对于开发活性成分有效地递送载体非常重要。