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CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF MUNG BEAN TRYPSIN INHIBITOR LYSINE ACTIVE FRAGMENT WITH BOVINE TRYPSIN AT 1.8 A RESOLUTION
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作者 You Qi TANG Gen Pei LI Zhong Guo CHEN Jie ZENG(Institute of Physical Chemistry,Peking University,Beijing 100871)Tien Chin TSAO Guang Da LIN Rong Guang ZHANG Zheng Wu CHI(Institute of Biochemistry,Academic Sinica,Shanghai 200031) 《Chinese Chemical Letters》 SCIE CAS CSCD 1990年第1期61-64,共4页
The structure of the complex of mung bean trypsin inhibitor lysine active fragment with bovine trypsin has been determined at a resolution of 1.8 A by A-ray crystallographic analysis and the complex model refined by r... The structure of the complex of mung bean trypsin inhibitor lysine active fragment with bovine trypsin has been determined at a resolution of 1.8 A by A-ray crystallographic analysis and the complex model refined by restrained least-squares minimization with the data between 10 and 1.8 resolution.The current conventional R factor is 17.3%,and the model con- tains 1648 protein atoms,219 inhibitor atoms and 126 water molecules.The most prominent feature of the inhibitor fragment is that it does not contain any alpha-helices.Most of the chain fold in an irregular fashion.The seven residues of the binding segment of the inhibitor lysine active frag- ment are in specific contact with bovine trypsin.The binding interaction and geometry around the reactive site are similar to that observed in other studies of trypsin-inhibitor complexes. 展开更多
关键词 maps CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF mung bean trypsin inhibitor LYSINE ACTIVE FRAGMENT WITH BOVINE trypsin AT 1.8 A RESOLUTION AT
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Mung Bean Trypsin Inhibitor——Synthesis of a Fragment and Its Analogues
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作者 李一莉 林晓红 +2 位作者 崔大敷 唐有祺 戚正武 《Science China Chemistry》 SCIE EI CAS 1994年第10期1208-1215,共8页
The Lys active fragment of the mung bean trypsin inhibitor is composed of two peptide chains,one with 26 amino acid residues and the other with 9 residues linked by two interdisulfide bonds. The two peptide chains cou... The Lys active fragment of the mung bean trypsin inhibitor is composed of two peptide chains,one with 26 amino acid residues and the other with 9 residues linked by two interdisulfide bonds. The two peptide chains could be separated successfully from each other by reduction.with DTT followed by gel filtration.The reduced long peptide chain containing 6 Cys residues was subjected to air oxidation, and about 25% of the original antitrypsin activity of the Lys fragment was recovered.Following the previ- ously reported sequence,the solid-phase synthesis of this long peptide chain and its disulfide bond refold- ing are presented.Unexpectedly,the synthetic peptide showed much lower antitrypsin activity than the natural one after reduction and air reoxidation.In order to explain this uncompatible result,we redeter- mined the sequence of the native long peptide chain of the Lys active fragment and obtained the result that the P′_2 position is Ile instead of Lys as previously reported.To ascertain the correct sequence,we synthe- sized another 22-peptide following the newly determined 26-peptide sequence,and skimming two residues respectively from N-terminus and C-terminus.After reduction and reoxidation,the synthetic 22-peptide had the same antitrypsin activity as that of the native 26-peptide.Meanwhile,an analogue of this 22-pep- tide in which the residue Lys at the reactive site was replaced by Ala was also synthesized.This synthetic analogue did not show any activity either to trypsin or to elastase. 展开更多
关键词 peptide synthesis Bowman-Birk inhibitor mung bean trypsin inhibitor DISULFIDE bond REFOLDING
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绿豆胰蛋白酶抑制剂的含量、多型性及稳定性 被引量:8
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作者 江均平 李春红 +2 位作者 张涛 云冬梅 杨雪丰 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2013年第11期32-35,共4页
测得我国26份绿豆栽培品种胰蛋白酶抑制剂(TI)含量范围为29.0~53.3TIU/g,平均值38.9TIU/g,其中冀绿7号、中绿5号、淮绿5号含量最高,分别为53.5、51.3、49.6TIU/g。明胶-PAGE活性染色结果表明:绿豆含有M1~M44种TI,M2为主要组分;冀绿7... 测得我国26份绿豆栽培品种胰蛋白酶抑制剂(TI)含量范围为29.0~53.3TIU/g,平均值38.9TIU/g,其中冀绿7号、中绿5号、淮绿5号含量最高,分别为53.5、51.3、49.6TIU/g。明胶-PAGE活性染色结果表明:绿豆含有M1~M44种TI,M2为主要组分;冀绿7号品种的M4以结合态形式存在,经100℃或pH1.5处理后消失,同时出现5条新带。绿豆TI性质稳定,水煮30min可保存66.4%~83.1%活性,pH1.5处理8h活性为原来的86.3%~110.0%;提取液放置时间对酶谱有影响。 展开更多
关键词 绿豆 胰蛋白酶抑制剂 多型性 热稳定性 酸稳定性
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绿豆胰蛋白酶抑制剂的分离和纯化 被引量:5
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作者 刘同祥 牛建昭 +2 位作者 许惠玉 屠衡青 王继峰 《中国生化药物杂志》 CAS CSCD 2007年第3期145-148,共4页
目的研究1种高效分离纯化绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)的方法。方法采用硫酸抽提,硫酸铵分级沉淀,缓冲液溶解沉淀,用相对分子质量(Mr)为30 000的超滤膜去除大分子蛋白质,Mr为5 000的超滤膜除盐及小分子蛋白质,亲和色谱纯化,得MBTI,高效液... 目的研究1种高效分离纯化绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)的方法。方法采用硫酸抽提,硫酸铵分级沉淀,缓冲液溶解沉淀,用相对分子质量(Mr)为30 000的超滤膜去除大分子蛋白质,Mr为5 000的超滤膜除盐及小分子蛋白质,亲和色谱纯化,得MBTI,高效液相色谱法(HPLC)和SDS-PAGE电泳法分别测定其纯度和Mr,以酪蛋白为底物测其活性。结果纯化的MBTI经HPLC和SDS-PAGE鉴定为2条蛋白质带,其Mr分别为12 000和8 000,其活性约为大豆蛋白酶抑制剂的3倍。结论超滤法与亲和色谱结合能快速高效地分离纯化MBTI。 展开更多
关键词 绿豆 胰蛋白酶抑制剂 超滤法 亲和色谱 纯化分离
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用单链和PCR相结合的方法合成绿豆胰蛋白酶抑制剂基因 被引量:2
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作者 陈常庆 毛积芳 +1 位作者 张曼芳 戴金凤 《生物工程学报》 CAS CSCD 北大核心 1993年第1期54-60,共7页
本文报道用单链与PCR技术相结合的合成方法合成了胰蛋白酶抑制剂基因,包括氨基酸编码顺序、起始和终止密码子,上、下游两端的EcoR Ⅰ和Pst Ⅰ限性酶识别顺序等全长共248个碱基对。合成基因的编码是参考其它植物的蛋白酶抑制剂基因的同... 本文报道用单链与PCR技术相结合的合成方法合成了胰蛋白酶抑制剂基因,包括氨基酸编码顺序、起始和终止密码子,上、下游两端的EcoR Ⅰ和Pst Ⅰ限性酶识别顺序等全长共248个碱基对。合成基因的编码是参考其它植物的蛋白酶抑制剂基因的同源编码和植物基因的偏爱密码子来进行设计的。合成的基因双链经限制酶EcoR Ⅰ和Pst Ⅰ在两端切出粘性末端后克隆到pUC19中,克隆基因结构的正确性经过限制酶图谱和DNA序列分析得到完全的证明。 展开更多
关键词 绿豆 胰蛋白酶 抑制剂
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萌发绿豆中水解大豆胰蛋白酶抑制子蛋白酶的纯化及固定化 被引量:1
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作者 陈中 杨晓泉 赵谋明 《生物工程学报》 CAS CSCD 北大核心 2001年第2期211-214,共4页
By 30%~60%s(NH\-4)\-2SO\-4 fractional precipitation,anion\|exchange chromatographs on DEAE\|Sepharose CL\|6B,gel filtration on Sephacryl S\|200 and anion\|exchange chromatographs on Waters AP\|1 column(Protein Tm \|P... By 30%~60%s(NH\-4)\-2SO\-4 fractional precipitation,anion\|exchange chromatographs on DEAE\|Sepharose CL\|6B,gel filtration on Sephacryl S\|200 and anion\|exchange chromatographs on Waters AP\|1 column(Protein Tm \|Pak DEAE 15HR),a proteinase which can inactivated STI was purified from mung bean( Phaseolus aureus )burgeon.It was stable at temperatures lower than 50℃ and pH7.5~8.5,and the K m and V max of the proteinase for STI was 769.2 α\|N\|benzoyl\|L\|arginine ethyl ester(BAEE)/mL and 115.3BAEE/min/mL respectively.The molecular weight of the proteinase was estimated to be 29.8kD by SDS\|PAGE.The proteinase immobilized by polyacrylamide was stable at temperatures lower than 60℃ and pH7.0~9.0,and the apparent K * m and V max * of the immobilized proteinase for STI was 1303.8(BAEE)/mL and 94.34(BAEE)/min/mL respectively.The half\|life of the immobilized proteinase was about 12 days at 展开更多
关键词 绿豆 蛋白酶 钝化 大豆胰蛋白酶抑制剂 固定化
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猪胰蛋白酶自溶活性产物—绿豆胰蛋白酶抑制剂复合物的初步晶体学研究 被引量:1
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作者 卢光莹 华子千 +9 位作者 周岚 金雷 卫新成 顾孝诚 郭虹 倪逸声 张龙翔 李根培 唐有祺 戚正武 《生物化学杂志》 CSCD 1989年第1期24-27,共4页
本文报道了猪胰蛋白酶自溶活性产物——绿豆胰蛋白酶抑制剂复合物的晶体生长及晶体学参数的测定。晶体衍射分辨率为2.8A,四方晶系,空间群I422,晶胞参数为a=b=121.6A,c=113.6A,V=1.680×10~6A^3,每个结晶学不对称单位中含一个复合物... 本文报道了猪胰蛋白酶自溶活性产物——绿豆胰蛋白酶抑制剂复合物的晶体生长及晶体学参数的测定。晶体衍射分辨率为2.8A,四方晶系,空间群I422,晶胞参数为a=b=121.6A,c=113.6A,V=1.680×10~6A^3,每个结晶学不对称单位中含一个复合物分子。 展开更多
关键词 胰蛋白酶 蛋白酶抑制剂 晶体学
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弗林蛋白酶(furin)多肽抑制剂的合成研究
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作者 汪燕芳 张端峰 邵晓霞 《中国生化药物杂志》 CAS CSCD 2008年第1期37-39,共3页
目的以绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)Lys活性片段22肽为模板,设计能抑制弗林蛋白酶(furin)的多肽抑制剂。方法根据furin的专一性底物的特定氨基酸序列来改造设计抑制剂,用Fmoc法固相合成了两条多肽抑制剂(MBI 13和MBI 14)。结果纯化的MBI13... 目的以绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)Lys活性片段22肽为模板,设计能抑制弗林蛋白酶(furin)的多肽抑制剂。方法根据furin的专一性底物的特定氨基酸序列来改造设计抑制剂,用Fmoc法固相合成了两条多肽抑制剂(MBI 13和MBI 14)。结果纯化的MBI13和MBI14经HPLC和质谱鉴定合成正确,对furin的抑制常数分别为:5.6×10-7M和2.3×10-7M。结论以MBTI Lys片段为模板经过突变和优化设计,得到了较为理想的furin抑制剂,为进一步的药物设计提供依据。 展开更多
关键词 弗林蛋白酶 绿豆胰蛋白酶抑制剂 多肽合成
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抗豆象绿豆胰蛋白酶抑制剂活性及理化性质 被引量:5
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作者 樊艳平 张耀文 +1 位作者 赵雪英 张仙红 《作物学报》 CAS CSCD 北大核心 2017年第11期1696-1704,共9页
以4个抗豆象绿豆品系B18、B20、B24和A22为试材,以感虫绿豆品种晋绿1号为对照,研究了不同绿豆中胰蛋白酶抑制剂活性及其在高温、酸碱及超声波下绿豆的胰蛋白酶抑制剂稳定性。结果表明,4个抗豆象绿豆品种胰蛋白酶抑制剂活性均显著高于对... 以4个抗豆象绿豆品系B18、B20、B24和A22为试材,以感虫绿豆品种晋绿1号为对照,研究了不同绿豆中胰蛋白酶抑制剂活性及其在高温、酸碱及超声波下绿豆的胰蛋白酶抑制剂稳定性。结果表明,4个抗豆象绿豆品种胰蛋白酶抑制剂活性均显著高于对照感虫品种,且均与对照在0.01水平差异极显著,其中B18活性最高,高达70.2TI U g–1,B20和A22活性次之,B24活性最差,但仍高达55.2 TI U g–1。4个抗豆象绿豆品种在不同温度、不同p H和不同振幅超声波下,残余活性均比对照高,且残余活性均随温度升高、温浴时间延长而降低,p H在2~12之间,随p H值的升高,残余活性均呈现先升高后降低的趋势,且p H值为6~8之间残余活性最高,残余活性也随超声波辐射强度升高、时间延长而降低,且4个抗虫品种中B18的耐高温性、耐酸碱性和耐辐射性最强,B20次之,B24的耐高温性、耐酸碱性最差,A22耐辐射性最差,说明在不同温度、p H和超声波处理后,B18、B20是抗豆象绿豆胰蛋白酶抑制剂残余活性保存最高的2个品种,应用价值较大。 展开更多
关键词 抗豆象绿豆 胰蛋白酶抑制剂 活性 温度 PH 超声波
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绿豆胰蛋白酶抑制剂对蛋白质前体加工酶的抑制活性 被引量:4
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作者 曲梅 韩锦铂 孟延发 《第二军医大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2006年第3期258-262,共5页
目的:从绿豆中提纯天然的绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI),并测定了它对前体加工酶的抑制活性。方法:通过硫酸铵沉淀、分子筛层析、离子交换、亲和层析和反相高压液相等一系列层析方法,纯化了MBTI;通过筛选得到两种蛋白质前体加工酶Kexin和Fu... 目的:从绿豆中提纯天然的绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI),并测定了它对前体加工酶的抑制活性。方法:通过硫酸铵沉淀、分子筛层析、离子交换、亲和层析和反相高压液相等一系列层析方法,纯化了MBTI;通过筛选得到两种蛋白质前体加工酶Kexin和Furin的高表达酵母菌株和COS-7细胞,用硫酸铵沉淀和分子筛的方法纯化这两种前体加工酶,并测定和计算MBTI对其的抑制活性。结果:纯化的MBTI在HPLC上洗脱为单峰,在SDS-PAGE中为单一条带。MBTI对Kexin的抑制常数达到3.9×10-9mol/L,对Furin有一定的抑制活性,但是抑制活性较弱。结论:MBTI对于Kexin和Furin两种蛋白前提加工酶都有抑制活性,尤其对Kexin抑制活性明显,如经进一步改造将有望成为理想的蛋白前体加工酶抑制剂。 展开更多
关键词 绿豆胰蛋白酶抑制剂 前体加工酶 Kexin FURIN
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绿豆胰蛋白酶抑制剂对绿豆象生长发育及体内解毒酶和保护酶活性的影响 被引量:3
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作者 樊艳平 党海燕 +4 位作者 王宏民 郑海霞 成小芳 张耀文 张仙红 《昆虫学报》 CAS CSCD 北大核心 2020年第12期1473-1481,共9页
【目的】蛋白酶抑制剂是广泛存在于植物体内的一类分子量很小的蛋白质,通过影响昆虫体内酶活性,从而抑制幼虫的生长发育。本研究旨在明确绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)对绿豆象Callosobruchus chinensis生长发育及体内酶活性的影响。【方法... 【目的】蛋白酶抑制剂是广泛存在于植物体内的一类分子量很小的蛋白质,通过影响昆虫体内酶活性,从而抑制幼虫的生长发育。本研究旨在明确绿豆胰蛋白酶抑制剂(MBTI)对绿豆象Callosobruchus chinensis生长发育及体内酶活性的影响。【方法】采用室内人工接虫方法,测定了取食含2.0%MBTI的人工绿豆对绿豆象生长发育的抑制作用;并利用生化方法测定了绿豆象幼虫取食含不同浓度(0.5%,1.0%,1.5%和2.0%)MBTI的人工绿豆后,其体内解毒酶羧酸酯酶(CarE)和谷胱甘肽-S-转移酶(GSTs)及保护酶超氧化物歧化酶(SOD)、过氧化酶(POD)和过氧化氢酶(CAT)活性的变化。【结果】绿豆象幼虫取食含2.0%MBTI的人工绿豆后,幼虫体重和成虫羽化率均显著低于对照(取食感虫绿豆品种磨制的人工绿豆),分别只有对照的72%和55%,幼期发育历期相对延长,为对照的1.083倍,而着卵量和卵孵化率并未受到显著影响;取食MBTI含量不同的人工绿豆对各龄期幼虫体内CarE,GSTs和POD活性均有一定的促进作用,而对各龄期幼虫体内SOD和CAT活性均有一定的抑制作用,抑制作用和促进作用均随MBTI含量增加而逐渐增强,且2.0%MBTI对1龄幼虫体内CarE,GSTs和POD活性的促进作用均最强,分别比对照增加了46.5%,60.5%和67.3%,2.0%MBTI分别对4龄幼虫体内SOD活性和1龄幼虫体内CAT活性的抑制作用均最强,分别为对照的80.0%和47.6%。【结论】绿豆胰蛋白酶抑制剂对绿豆象幼虫体重和成虫羽化率均有一定抑制作用,导致幼期发育历期相对延长,同时影响其体内解毒酶和保护酶活性,从而使绿豆象幼虫不能正常生长发育。 展开更多
关键词 绿豆象 绿豆 胰蛋白酶抑制剂 生长发育 解毒酶 保护酶
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绿豆胰蛋白酶抑制剂BBI诱导肺腺癌A549细胞凋亡 被引量:2
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作者 王莎莎 马岳 +3 位作者 李玉银 罗深恒 刁爱坡 龙民慧 《华南师范大学学报(自然科学版)》 CAS 北大核心 2013年第3期91-94,共4页
研究了绿豆胰蛋白酶抑制剂BBI对人肺腺癌A549细胞增殖抑制作用和对肺腺癌A549细胞凋亡的影响.结果显示:绿豆BBI对人肺腺癌A549细胞的增殖有明显抑制作用,绿豆BBI可以促使人肺腺癌A549细胞出现明显的染色质浓缩和凋亡小体,诱导人肺腺癌A... 研究了绿豆胰蛋白酶抑制剂BBI对人肺腺癌A549细胞增殖抑制作用和对肺腺癌A549细胞凋亡的影响.结果显示:绿豆BBI对人肺腺癌A549细胞的增殖有明显抑制作用,绿豆BBI可以促使人肺腺癌A549细胞出现明显的染色质浓缩和凋亡小体,诱导人肺腺癌A549细胞的凋亡.说明绿豆BBI能抑制人肺腺癌A549细胞增殖、诱导人肺腺癌A549细胞凋亡,为绿豆BBI抗肿瘤效应提供了依据. 展开更多
关键词 绿豆胰蛋白酶抑制剂BBI 肺腺癌A549细胞 细胞凋亡
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四个抗豆象绿豆品种的胰蛋白酶抑制剂稳定性 被引量:2
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作者 樊艳平 成小芳 +2 位作者 王宏民 张耀文 张仙红 《作物学报》 CAS CSCD 北大核心 2018年第6期867-875,共9页
以4个抗豆象绿豆C6749、C5200、C5193和C5205为试材,以感豆象绿豆晋绿1号为对照,测定和研究其胰蛋白酶抑制剂活性在高温高压、变性剂和还原剂处理后的稳定性。结果表明,4个抗豆象绿豆胰蛋白酶抑制剂活性均高于对照(P<0.01),且C5200&g... 以4个抗豆象绿豆C6749、C5200、C5193和C5205为试材,以感豆象绿豆晋绿1号为对照,测定和研究其胰蛋白酶抑制剂活性在高温高压、变性剂和还原剂处理后的稳定性。结果表明,4个抗豆象绿豆胰蛋白酶抑制剂活性均高于对照(P<0.01),且C5200>C5193>C6749>C5205,在不同高温高压、变性剂和还原剂处理后残余活性均比对照高,残余活性随温度压力升高、处理时间延长,变性剂和还原剂处理时间的延长明显下降,变性剂、还原剂对抗豆象绿豆胰蛋白酶抑制剂残余活性的影响表现为:盐酸胍>尿素,TCEP>DTT>β-ME。4个抗豆象绿豆中C5200的耐高温高压性、耐变性和耐还原性最强,C5193次之;C5205的耐高温高压性、耐变性最差,C6749耐还原性最差。说明4个抗豆象绿豆中C5200和C5193是抗豆象绿豆胰蛋白酶抑制剂残余活性保存较高的2个品种,有较大的应用价值。 展开更多
关键词 抗豆象绿豆 胰蛋白酶抑制剂 高温高压 变性剂 还原剂
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绿豆中胰蛋白酶抑制子的纯化及部分性质的研究 被引量:2
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作者 游勇来 陈中 《现代食品科技》 EI CAS 2007年第5期8-10,25,共4页
本文研究将绿豆经过粉碎、过筛和正己烷脱脂后,采用(NH4)2SO4分级沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B离子交换、Sephacryl S-200凝胶过滤等方法,对其中的胰蛋白酶抑制因子进行了分离纯化。然后研究了所纯化出的胰蛋白酶抑制子的pH和温度稳定性... 本文研究将绿豆经过粉碎、过筛和正己烷脱脂后,采用(NH4)2SO4分级沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B离子交换、Sephacryl S-200凝胶过滤等方法,对其中的胰蛋白酶抑制因子进行了分离纯化。然后研究了所纯化出的胰蛋白酶抑制子的pH和温度稳定性,实验结果表明:在20~100℃的范围和pH 2.2~10.2范围内,胰蛋白酶抑制因子性质较稳定。 展开更多
关键词 绿豆 蛋白酶抑制子 抑制子活力
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