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Paenibacillus puldeungensis LK18普鲁兰酶基因的克隆表达及酶学性质研究
被引量:
1
1
作者
苏红玉
崔堂兵
《现代食品科技》
EI
CAS
北大核心
2019年第7期107-113,35,共8页
本研究根据类芽孢杆菌的普鲁兰酶基因的保守区设计兼并引物,从Paenibacillus puldeungensis LK18中扩增出普鲁兰酶基因(pulA),将其连接至pET-28a(+)载体上,构建出重组表达载体pET-28a(+)-pulA,转入到Escherichia coli BL21(DE3)中,成功...
本研究根据类芽孢杆菌的普鲁兰酶基因的保守区设计兼并引物,从Paenibacillus puldeungensis LK18中扩增出普鲁兰酶基因(pulA),将其连接至pET-28a(+)载体上,构建出重组表达载体pET-28a(+)-pulA,转入到Escherichia coli BL21(DE3)中,成功地表达了重组普鲁兰酶。结果表明:该普鲁兰酶基因全长1968 bp,编码655个氨基酸。通过Ni柱亲和层析纯化出重组蛋白,测定其比酶活为508.8 U/mg,分子量约为76.95 ku。该重组酶的最适反应温度为45℃,在35℃~40℃下保温120 min后剩余酶活达60%以上;最适作用pH为6.0,在pH 6.0~8.0条件具有较好的稳定性;10 mmol/L的K^+和Mg^2+对该重组普鲁兰酶有激活作用,而Zn^2+、Mn^2+、Ni^2+、Fe^2+、Cu^2+、Co^2+、Ca^2+等对其有不同程度的抑制作用。本研究成功地构建出一株可高效表达普鲁兰酶的重组菌株,具备一定的工业应用价值。
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关键词
PAENIBACILLUS
puldeungensis
普鲁兰酶
克隆表达
酶学性质
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职称材料
题名
Paenibacillus puldeungensis LK18普鲁兰酶基因的克隆表达及酶学性质研究
被引量:
1
1
作者
苏红玉
崔堂兵
机构
华南理工大学生物科学与工程学院
出处
《现代食品科技》
EI
CAS
北大核心
2019年第7期107-113,35,共8页
文摘
本研究根据类芽孢杆菌的普鲁兰酶基因的保守区设计兼并引物,从Paenibacillus puldeungensis LK18中扩增出普鲁兰酶基因(pulA),将其连接至pET-28a(+)载体上,构建出重组表达载体pET-28a(+)-pulA,转入到Escherichia coli BL21(DE3)中,成功地表达了重组普鲁兰酶。结果表明:该普鲁兰酶基因全长1968 bp,编码655个氨基酸。通过Ni柱亲和层析纯化出重组蛋白,测定其比酶活为508.8 U/mg,分子量约为76.95 ku。该重组酶的最适反应温度为45℃,在35℃~40℃下保温120 min后剩余酶活达60%以上;最适作用pH为6.0,在pH 6.0~8.0条件具有较好的稳定性;10 mmol/L的K^+和Mg^2+对该重组普鲁兰酶有激活作用,而Zn^2+、Mn^2+、Ni^2+、Fe^2+、Cu^2+、Co^2+、Ca^2+等对其有不同程度的抑制作用。本研究成功地构建出一株可高效表达普鲁兰酶的重组菌株,具备一定的工业应用价值。
关键词
PAENIBACILLUS
puldeungensis
普鲁兰酶
克隆表达
酶学性质
Keywords
Paenibacillus
puldeungensis
pullulanase
cloing and expression
enzymatic characterization
分类号
Q78 [生物学—分子生物学]
Q55 [生物学—生物化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
Paenibacillus puldeungensis LK18普鲁兰酶基因的克隆表达及酶学性质研究
苏红玉
崔堂兵
《现代食品科技》
EI
CAS
北大核心
2019
1
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