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重组水蛭素HV2的稳定性
被引量:
7
1
作者
王朝晖
鹿峪峰
韩玉珉
《生物化学杂志》
CSCD
1995年第3期321-327,共7页
重组水蛭素HV2是凝血酶的特异性抑制剂,是一种非常稳定的蛋白质。温度的升高(100℃水浴)和pH(1─13)的改变不影响其活力,在某些变性剂(8mol/L尿素、1%SDS和6mol/L盐酸胍)存在的条件下也非常稳定,...
重组水蛭素HV2是凝血酶的特异性抑制剂,是一种非常稳定的蛋白质。温度的升高(100℃水浴)和pH(1─13)的改变不影响其活力,在某些变性剂(8mol/L尿素、1%SDS和6mol/L盐酸胍)存在的条件下也非常稳定,0.1mol/L的DTT在70℃时使其部分失活,只有pH和温度同时升高其活力才开始下降,pH13、80℃处理15min即完全失活,氨基酸组成和活性分析发现失活样品的Cys和Lys被破坏。重组水蛭素HV2含有一个结构紧密的N端核心区和一个无序的C端尾部。其N端的3个Lys-Xaa键均不被胰蛋白酶水解;胃蛋白酶及糜蛋白酶消化后,分离所得片段,氨基酸组成分析发现N端核心区依然保持很高的抗凝血酶活性,继续消化24h,核心区不被进一步降解。
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关键词
重组水蛭素
稳定性
水蛭素
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职称材料
题名
重组水蛭素HV2的稳定性
被引量:
7
1
作者
王朝晖
鹿峪峰
韩玉珉
机构
中国科学院生物物理研究所
出处
《生物化学杂志》
CSCD
1995年第3期321-327,共7页
文摘
重组水蛭素HV2是凝血酶的特异性抑制剂,是一种非常稳定的蛋白质。温度的升高(100℃水浴)和pH(1─13)的改变不影响其活力,在某些变性剂(8mol/L尿素、1%SDS和6mol/L盐酸胍)存在的条件下也非常稳定,0.1mol/L的DTT在70℃时使其部分失活,只有pH和温度同时升高其活力才开始下降,pH13、80℃处理15min即完全失活,氨基酸组成和活性分析发现失活样品的Cys和Lys被破坏。重组水蛭素HV2含有一个结构紧密的N端核心区和一个无序的C端尾部。其N端的3个Lys-Xaa键均不被胰蛋白酶水解;胃蛋白酶及糜蛋白酶消化后,分离所得片段,氨基酸组成分析发现N端核心区依然保持很高的抗凝血酶活性,继续消化24h,核心区不被进一步降解。
关键词
重组水蛭素
稳定性
水蛭素
Keywords
rhirudin
Stability
Denaturant
Proteases
分类号
R392-33 [医药卫生—免疫学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
重组水蛭素HV2的稳定性
王朝晖
鹿峪峰
韩玉珉
《生物化学杂志》
CSCD
1995
7
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