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重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶的表达、纯化和复性研究
被引量:
7
1
作者
李环
陈悦
+3 位作者
翁秋萍
吴明刚
韦萍
欧阳平凯
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第3期487-492,共6页
报道重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶(NAOase)的研究进展。重组NAOase由大肠杆菌argE基因编码,在重组菌BL21(DE3)-pET22b-argE中的表达量为32.5%,大多以无活性的包涵体存在。低温诱导可增大有活性的可溶表达部分的比例。可溶性NAOase经Ni-NT...
报道重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶(NAOase)的研究进展。重组NAOase由大肠杆菌argE基因编码,在重组菌BL21(DE3)-pET22b-argE中的表达量为32.5%,大多以无活性的包涵体存在。低温诱导可增大有活性的可溶表达部分的比例。可溶性NAOase经Ni-NTA凝胶亲和纯化后得到SDS-PAGE电泳纯的酶,比酶活为1193.2u/mg蛋白。诱导条件影响整菌蛋白的成分及比例。37℃诱导生成的包涵体经尿素梯度洗涤后纯度较22℃高。低的蛋白浓度和合适的氧化还原体系是影响复性的关键因素。稀释法和透析法皆可使包涵体部分复性。在合适的条件下以稀释法复性时,约有17.78%包涵体可顺利复活。包涵体经尿素洗涤、溶解、Ni-NTA凝胶柱亲和纯化后,获得了高纯度的NAOase。
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关键词
重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶
表达定位
亲和纯化
包涵体
复性
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职称材料
题名
重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶的表达、纯化和复性研究
被引量:
7
1
作者
李环
陈悦
翁秋萍
吴明刚
韦萍
欧阳平凯
机构
南京工业大学制药与生命科学学院
出处
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第3期487-492,共6页
基金
国家973课题资助项目(No.2003CB7160004)。~~
文摘
报道重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶(NAOase)的研究进展。重组NAOase由大肠杆菌argE基因编码,在重组菌BL21(DE3)-pET22b-argE中的表达量为32.5%,大多以无活性的包涵体存在。低温诱导可增大有活性的可溶表达部分的比例。可溶性NAOase经Ni-NTA凝胶亲和纯化后得到SDS-PAGE电泳纯的酶,比酶活为1193.2u/mg蛋白。诱导条件影响整菌蛋白的成分及比例。37℃诱导生成的包涵体经尿素梯度洗涤后纯度较22℃高。低的蛋白浓度和合适的氧化还原体系是影响复性的关键因素。稀释法和透析法皆可使包涵体部分复性。在合适的条件下以稀释法复性时,约有17.78%包涵体可顺利复活。包涵体经尿素洗涤、溶解、Ni-NTA凝胶柱亲和纯化后,获得了高纯度的NAOase。
关键词
重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶
表达定位
亲和纯化
包涵体
复性
Keywords
recombinant n-acetylornithine deacetylase
,
cellular location
,
affinity purification
,
inclusion bodies
,
renaturation
分类号
Q78 [生物学—分子生物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶的表达、纯化和复性研究
李环
陈悦
翁秋萍
吴明刚
韦萍
欧阳平凯
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007
7
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