米糠清蛋白刺槐豆胶多重乳液制备及包埋DHA藻油的研究

以米糠清蛋白和刺槐豆胶为壁材,以二十二碳六烯酸(Docosahexaenoic Acid简称DHA)藻油为芯材制备多重乳液,通过喷雾干燥法制备DHA藻油微胶囊。通过单因素实验确定DHA藻油多重乳液最佳的制备工艺为高速分散机转速12000 r/min、高压均质机压强40 MPa、一级乳液和水相之比为3∶7;DHA藻油微胶囊最佳的成分配比为蛋白质含量0.6%、刺槐豆胶含量0.4%、DHA藻油含量1.5%,pH值为7.0,并对DHA藻油多重乳液的热稳定性和流变学以及DHA藻油微胶囊的贮藏稳定性、微观结构和生物利用率进行研究。试验结果表明:DHA藻油经米糠清蛋白和刺槐豆胶组成的复合壁材包埋后稳定性显著增强;采用复合壁材的DHA藻油微胶囊极大的提高了DHA的生物利用率并且具有良好的热稳定性。

米糠贮藏时间对米糠清蛋白功能性质的影响

以新鲜米糠为原料经不同时间贮藏后脱脂制备米糠清蛋白,研究贮藏时间对米糠清蛋白功能性质的影响。结果表明:随着贮藏时间的延长,米糠清蛋白羰基含量逐渐增加,表明米糠清蛋白在贮藏过程中发生了氧化;随着贮藏时间延长和米糠清蛋白氧化程度的增加,米糠清蛋白的溶解性、持水性、起泡性、泡沫稳定性和乳化性持续下降,而持油性和乳化稳定性先缓慢上升后显著下降。研究结果表明米糠短期贮藏可改善米糠清蛋白部分功能性质,而长期贮藏会引起米糠清蛋白功能性质显著下降。

米糠贮藏过程中清蛋白结构变化的研究

以不同贮藏时间新鲜米糠为原料脱脂制备米糠清蛋白,研究新鲜米糠贮藏时间对米糠清蛋白结构的影响。结果表明:新鲜米糠制备米糠清蛋白的羰基、游离巯基和二硫键含量分别为1.55、46.56、4.01 nmol/mg,随着新鲜米糠贮藏时间的延长,米糠清蛋白的羰基和二硫键含量增加,游离巯基含量下降,新鲜米糠贮藏10 d制备米糠清蛋白的羰基、游离巯基和二硫键含量分别为6.55、29.40、7.87 nmol/mg,表明新鲜米糠贮藏过程中米糠清蛋白发生了氧化;当新鲜米糠贮藏时间从0d增加到10 d,米糠清蛋白粒径从60.18 nm逐渐增加到82.69 nm,溶解性从88.54%逐渐下降到56.00%,表面疏水性指数从789.56逐渐下降到608.97,Zeta电位绝对值从12.26 mV下降到8.83mV,表明蛋白质氧化导致米糠清蛋白形成氧化聚集体;电泳分析表明非二硫共价键参与米糠清蛋白氧化聚集体的形成。

稳态化米糠蛋白超声波辅助提取及其性质研究

以稳态化米糠为原料,研究超声波-碱溶酸沉联用技术提取米糠蛋白。以超声波处理时间、超声波功率、超声波处理温度及液料比为考察因素,以米糠清蛋白和谷蛋白提取率为目标值进行单因素试验,并对超声波最佳条件下获得米糠清蛋白和谷蛋白氨基酸组成、微观结构、二级结构及热稳定性进行分析研究。结果表明:超声波处理时间10 min、超声波功率160 W、超声波处理温度50℃、液料比10 m L/g条件下,米糠清蛋白、谷蛋白提取率均可达最大值;氨基酸组成、微观结构及二级结构分别表明稳态化米糠清蛋白和谷蛋白仍具有其典型特征,且热稳定性较高。

米糠酸败诱导的蛋白质氧化对米糠清蛋白界面性质的影响

研究米糠酸败诱导的氧化修饰对米糠清蛋白界面性质的影响。结果显示,米糠酸败会诱导米糠清蛋白发生羰基化和巯基氧化反应。米糠清蛋白的乳化性、乳化稳定性、起泡能力和起泡稳定性与其羰基含量、α-螺旋/β-折叠呈极显著(P<0.01)负相关,与游离巯基含量、表面疏水性、Zeta电位绝对值、溶解度呈极显著(P<0.01)正相关。结果表明,米糠氧化酸败产物诱导米糠清蛋白通过蛋白质-蛋白质相互作用(二硫键、非二硫共价键、疏水作用力等)形成可溶性和不可溶的聚集体,导致蛋白质分子柔性和表面疏水性下降,分子间静电斥力减弱,进而对米糠清蛋白的界面性质产生负面影响。

脱脂米糠中清蛋白和球蛋白的提取工艺及氨基酸组成分析

脱脂米糠是重要的优质全价植物蛋白质营养源,其蛋白质中清蛋白含量最高,球蛋白其次。对米糠中清蛋白和球蛋白提取工艺进行了研究,探讨不同工艺因素对蛋白得率的影响,确定最佳提取工艺,并对产品的氨基酸组成进行测定。研究表明,清蛋白最佳提取工艺为料液比1∶14,提取时间3h,温度45℃,清蛋白得率可达14.64%;球蛋白最佳提取工艺为NaCl浓度为3%,料液比1∶10,提取时间2h,温度50℃,球蛋白得率为4.28%;两种蛋白质中必需氨基酸含量接近FAO/WHO推荐模式,是优质植物蛋白质来源。

挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构及功能性质的影响

为了研究挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构和功能性质的影响,选取龙粳31号大米米糠做为原料,采用双螺杆挤压技术对该原料进行稳定化处理。结果表明:米糠各组分蛋白在挤压处理后溶解性、起泡性和持油性显著降低(P<0.05),持水性、起泡稳定性和乳化稳定性升高,谷蛋白持水性提高的幅度最大,较挤压前提高了39%。米糠谷蛋白的乳化活性与其他2种组分蛋白差异显著,清蛋白和球蛋白较挤压前分别降低5%和10%,谷蛋白乳化活性增加,较挤压前增加8%。结构特性分析结果表明产生这种差异的主要原因不是分子间作用力,而是挤压后各组分蛋白发生重组,形成大的聚集体过程中二级结构的变化截然相反,米糠清蛋白α-螺旋、β-转角和无规则卷曲含量都有所降低,β-折叠含量增势明显提高。挤压后的米糠谷蛋白结构与白蛋白显示出不同的趋势,谷蛋白的二级结构在酰胺I带变化显著,α-螺旋、β-转角与无规则卷曲的含量有所提高,β-折叠的含量下降。结果可为米糠各组分蛋白的工业化制备及在各种食品配方中的应用提供理论支撑。