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题名沙棘籽粕蛋白肽的稳定性及分离纯化
被引量:4
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作者
相欢
崔春
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机构
中国水产科学研究院南海水产研究所
华南理工大学食品科学与工程学院
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出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023年第18期49-57,共9页
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文摘
以沙棘籽粕蛋白为原料,酶解制备具有抑制胰脂肪酶活性的多肽,通过超滤、大孔树脂分离、超高效液相色谱-串联质谱和分子对接对沙棘籽粕蛋白肽(seabuckthorn seed peptides from alcalase hydrolysates,SSPA)进行分离纯化、结构鉴定和筛选。以猪胰脂肪酶(porcine pancreatic lipase,PPL)抑制率为指标,稳定性分析表明,SSPA具有热稳定性和pH值稳定性,适量Na^(+)和Mg^(2+)可显著提高SSPA的PPL抑制活性,SSPA在短期贮藏过程中不会因暴露于空气而影响PPL抑制活性。超高效液相色谱-串联质谱鉴定得到31种多肽,结合分子对接筛选得到6个肽段,小于3 kDa组分中上述寡肽含量分别为VR(2.90%)、FR(7.40%)、RDR(1.10%)、APYR(1.50%)、NLLHR(1.40%)和EEAASLR(1.10%)。固相合成测定其IC_(50)值分别为VR(371.07μg/mL)、FR(243.07μg/mL)、RDR(250.50μg/mL)、APYR(350.41μg/mL)、NLLHR(220.70μg/mL)、EEAASLR(510.55μg/mL)。分子对接表明以上多肽通过氢键、π-π堆积与PPL结合。Pearson相关性分析表明,分子对接结合能与SSPA的PPL抑制率之间存在显著正相关(R^(2)=0.865,P<0.05)。
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关键词
沙棘籽粕蛋白肽
胰脂肪酶抑制率
稳定性
分离
分子对接
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Keywords
seabuckthorn seed peptides from alcalase hydrolysates
porcine pancreatic lipase inhibition rate
stability
separation
molecular docking
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分类号
TS209
[轻工技术与工程—食品科学]
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