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芘与人血清白蛋白和牛血清白蛋白结合位点微环境极性的差异
被引量:
2
1
作者
李梦硕
张静
+2 位作者
刘丹
朱亚先
张勇
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2021年第3期731-735,共5页
利用芘(Pyr)的微环境极性探针性质,采用稳态荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,对比分析了Pyr分别与人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)作用机制的差异.结果表明,HSA和BSA中Pyr的I_(1)/I_(3)平均值分别为1.36和0.92;Pyr...
利用芘(Pyr)的微环境极性探针性质,采用稳态荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,对比分析了Pyr分别与人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)作用机制的差异.结果表明,HSA和BSA中Pyr的I_(1)/I_(3)平均值分别为1.36和0.92;Pyr与HSA和BSA的结合常数分别为1.86×10^(7)和1.71×10^(5) L/mol;Pyr与HSA和BSA中色氨酸残基表观距离分别为2.37和2.34 nm.Pyr在HSA和BSA中不同的结合位点位于ⅠB子域和ⅠA子域,其结合位点周围氨基酸残基的极性是影响Pyr I_(1)/I_(3)值的主要原因之一.实验证实Pyr与HSA和BSA结合作用位点处的微环境极性存在差异.
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关键词
芘
人血清白蛋白
牛血清白蛋白
微环境极性
相互作用机制
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职称材料
蛋白质分子间相互作用影响土大黄苷-蛋白质组相互作用的研究
被引量:
1
2
作者
郭明
王燕
徐兴涛
《药学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第2期271-278,共8页
荧光光谱结合全反射傅立叶红外光谱研究土大黄苷(rhaponticin,RT)与混合蛋白质组[BSA(bovine serum albumin)-BLF(bovine lactoferrin)]的相互作用,分析其相互作用的影响因子。荧光光谱实验表明,药物RT猝灭混合蛋白质组的荧光强度,蛋白...
荧光光谱结合全反射傅立叶红外光谱研究土大黄苷(rhaponticin,RT)与混合蛋白质组[BSA(bovine serum albumin)-BLF(bovine lactoferrin)]的相互作用,分析其相互作用的影响因子。荧光光谱实验表明,药物RT猝灭混合蛋白质组的荧光强度,蛋白质组的最大发射波长明显红移,表明RT与蛋白质组之间存在着相互作用,该相互作用受蛋白质组中单组分蛋白质分子间相互作用及不同组分蛋白质分子间相互作用的影响。本工作建议用总体微环境因子(IOM)来定量表达影响RT-混合蛋白质组之间相互作用的溶液微环境因素。全反射傅立叶红外光谱法实验表明,药物RT与混合蛋白质组的相互作用过程中,蛋白质组中各组分蛋白质分子二级构象均发生了变化,分子结构不同,构象变化程度差异明显。蛋白质组中单组分蛋白质分子间的相互作用影响蛋白质分子二级构象变化,浓度与比例不同,相互作用不同,影响分子构象变化程度不同。荧光光谱与红外光谱结果基本一致,可为研究RT与BSA-BLF蛋白质组相互作用提供探讨性参考。
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关键词
土大黄苷
牛血清白蛋白
牛乳铁蛋白
总体微环境影响因子
二级构象
原文传递
题名
芘与人血清白蛋白和牛血清白蛋白结合位点微环境极性的差异
被引量:
2
1
作者
李梦硕
张静
刘丹
朱亚先
张勇
机构
近海海洋环境科学国家重点实验室(厦门大学)
河口生态安全与环境健康省重点实验室
厦门大学化学化工学院化学系
出处
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2021年第3期731-735,共5页
基金
国家自然科学基金委重大科研仪器研制项目(批准号:21627814)资助.
文摘
利用芘(Pyr)的微环境极性探针性质,采用稳态荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,对比分析了Pyr分别与人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)作用机制的差异.结果表明,HSA和BSA中Pyr的I_(1)/I_(3)平均值分别为1.36和0.92;Pyr与HSA和BSA的结合常数分别为1.86×10^(7)和1.71×10^(5) L/mol;Pyr与HSA和BSA中色氨酸残基表观距离分别为2.37和2.34 nm.Pyr在HSA和BSA中不同的结合位点位于ⅠB子域和ⅠA子域,其结合位点周围氨基酸残基的极性是影响Pyr I_(1)/I_(3)值的主要原因之一.实验证实Pyr与HSA和BSA结合作用位点处的微环境极性存在差异.
关键词
芘
人血清白蛋白
牛血清白蛋白
微环境极性
相互作用机制
Keywords
Pyrene
Human
serum
albumin
Bovine
serum
albumin
microenvironment
al polarity
Interac⁃tion mechanism
分类号
O657 [理学—分析化学]
下载PDF
职称材料
题名
蛋白质分子间相互作用影响土大黄苷-蛋白质组相互作用的研究
被引量:
1
2
作者
郭明
王燕
徐兴涛
机构
浙江农林大学理学院
浙江农林大学工程学院
塔里木大学生命科学学院
出处
《药学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第2期271-278,共8页
基金
国家自然科学基金资助项目(20877072)
浙江省自然科学基金资助项目(LY14E030016)
文摘
荧光光谱结合全反射傅立叶红外光谱研究土大黄苷(rhaponticin,RT)与混合蛋白质组[BSA(bovine serum albumin)-BLF(bovine lactoferrin)]的相互作用,分析其相互作用的影响因子。荧光光谱实验表明,药物RT猝灭混合蛋白质组的荧光强度,蛋白质组的最大发射波长明显红移,表明RT与蛋白质组之间存在着相互作用,该相互作用受蛋白质组中单组分蛋白质分子间相互作用及不同组分蛋白质分子间相互作用的影响。本工作建议用总体微环境因子(IOM)来定量表达影响RT-混合蛋白质组之间相互作用的溶液微环境因素。全反射傅立叶红外光谱法实验表明,药物RT与混合蛋白质组的相互作用过程中,蛋白质组中各组分蛋白质分子二级构象均发生了变化,分子结构不同,构象变化程度差异明显。蛋白质组中单组分蛋白质分子间的相互作用影响蛋白质分子二级构象变化,浓度与比例不同,相互作用不同,影响分子构象变化程度不同。荧光光谱与红外光谱结果基本一致,可为研究RT与BSA-BLF蛋白质组相互作用提供探讨性参考。
关键词
土大黄苷
牛血清白蛋白
牛乳铁蛋白
总体微环境影响因子
二级构象
Keywords
rhaponticin
bovine
serum
albumin
bovine lactoferrin
overall
microenvironment
al influence factor
secondary conformation
分类号
R914 [医药卫生—药物化学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
芘与人血清白蛋白和牛血清白蛋白结合位点微环境极性的差异
李梦硕
张静
刘丹
朱亚先
张勇
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2021
2
下载PDF
职称材料
2
蛋白质分子间相互作用影响土大黄苷-蛋白质组相互作用的研究
郭明
王燕
徐兴涛
《药学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2017
1
原文传递
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
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