风味蛋白酶水解大豆分离蛋白的抗原性及功能特性变化

研究了风味蛋白酶水解过程中大豆分离蛋白分子和抗原性变化规律以及酶解物的乳化、发泡等功能性质。结果表明:酶解10 min时,大豆主要抗原蛋白7S的3个亚基和11S的酸性亚基得到有效降解,且产生了分子质量为31、27、22 ku的新谱带,延长酶解时间至120 min时,新生成的谱带变化不大,表现出抗酶解特性。ELISA分析显示,酶解10 min时,大豆11S球蛋白和7Sβ-伴球蛋白的抗原活性剩余率分别降至43%和56%。酶解30 min时,两种蛋白的抗原活性剩余率分别为25%和34%。此指标与电泳图谱中亚基变化趋势基本一致。酶解10 min时,乳化性和发泡性明显提高,延长酶解时间,则乳化和发泡性能显著降低。

大豆蛋白亚基组成对其功能特性的影响(英文)

本文通过采用不连续的十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,对不同所选大豆品种中蛋白质的亚基组成及其比值(7S/11S)进行了测定,得出品种间差异对蛋白质亚基组成的变化影响较明显。并且采用流变仪测定不同品种分离蛋白的物理特性(凝胶硬度、表观弹性值及乳化值),分别将这三个功能性指标与各亚基组成进行统计相关分析,得出不同亚基组成与其功能性之间相关显著性各不相同。其中7S/11S比值对其功能影响最重要。通过研究大豆蛋白的结构组成,对探索蛋白功能特性方面具有重要的作用。