Alcalase蛋白酶降解大豆胰蛋白酶抑制剂的研究

研究了不同酶解条件下 (pH值、温度、时间、加酶量和添加巯基还原剂 ) ,碱性内切蛋白酶Alcalase对大豆蛋白和大豆胰蛋白酶抑制剂的降解作用。研究结果表明 ,Alcalase可同时降解大豆蛋白和胰蛋白酶抑制剂。该酶解反应的最适条件为 :pH 8 0、温度 6 0℃、最适加酶量 10 μL/g蛋白 (约 0 0 2 832AU/ g蛋白 ) ,添加Na2 SO3为ω(Na2 SO3) =0 3% ,水解时间 4h。在此条件下 ,残留胰蛋白酶抑制活性为对照的 2 0 % ,可溶性蛋白含量可达 2 7mg/mL ,游离氨基酸含量为 7 1mg/mL ,大豆蛋白的水解度为 8 9%。

大豆脱腥及胰蛋白酶抑制因子去除方法的研究

通过比较不同的处理方法对大豆脂肪氧化酶的抑制作用,确定大豆脱腥最佳方法为热磨法,最佳工艺条件为浸烫温度95℃,浸烫时间5min,磨浆温度100℃。在该条件下大豆脂肪氧化酶活性降为原来的7.89%。通过比较不同的处理方法对大豆胰蛋白酶抑制剂的消除作用确定最佳处理工艺为热磨法,最佳工艺条件为浸烫温度95℃,浸烫时间5min,磨浆温度100℃。在该条件下大豆胰蛋白酶抑制剂活性降为原来的28.41%。

大豆乳清蛋白的主要成分概述

综述了大豆乳清蛋白的组成成分及生理功能,重点论述了大豆胰蛋白酶抑制剂以及大豆血球凝集素的组成及生理活性,特别论及Bowman-Birk抑制剂的抗癌活性。

大豆乳清蛋白废水预处理及在饮料中的应用研究

为考察不同条件下大豆乳清蛋白废水预处理效果及在饮料中的应用,对不同温度下活性炭脱色、脱嗅效果、不同树脂交换流量下脱盐效果(进水中盐浓度为0.268%)以及大豆胰蛋白酶抑制剂活性(TIA,进水中含量为0.086TLU)进行研究,同时以酸度(以柠檬酸和苹果酸1:1的混合酸添加)、糖度、香料为因素进行正交试验,研究以乳清蛋白液为原料调配饮料的最优条件,得出该饮料的最佳配方。废水预处理结果表明,采用10%体积的活性炭在45℃水浴中30min时脱色脱嗅效果最好;采用离子交换脱盐法,流速选择4.28mL·min-1时效果最佳。TIA试验结果表明,黄桃味清型大豆乳清蛋白饮料所用的TIA低于市面上销售可食用商品的TIA。饮料最优配方为:2.0g·L-1的混合酸(苹果酸:柠檬酸=1:1)、8.0%浓度的蔗糖、0.01%的黄桃香精和0.004g·kg-1的柠檬黄色素为最佳配比。

固定化胰蛋白酶亲和层析法制备低STI残存大豆分离蛋白质

聚苯乙烯阴离子交换树脂(GM201)经预处理除去杂质后先与戊二醛(2—6％)反应,再与胰蛋白酶(5000u/mg,8—10mg/mL,pH 8.0)反应即制得固定化胰蛋白酶。此法得到的固定化胰蛋白酶具有良好的热稳定性,贮藏稳定性和操作稳定性,可用于工业化目的。脱脂豆粉经萃取(PH9.0)后,稀释4倍,在pH5.0下沉淀分离出大豆球蛋白,然后用酸性水(pH5.0)洗涤两次,并进行碱溶与酸沉淀两次,即可将大豆分离蛋白质的STI残留降低到1.85％,比活性降到1u/mg以下。最后再用固定化胰蛋白酶亲和层析,就可以除去大豆分离蛋白质中残留的STI。