大豆蛋白酶解物的抗消化性及离子强度对其聚集的影响

分别采用体积排阻色谱和Folin-酚法测定了经酸性蛋白酶（蛋白酶M、胃蛋白酶）、中性蛋白酶（蛋白酶A、蛋白酶N）、枯草杆菌碱性蛋白酶Alcalase酶解后制得的大豆肽经过模拟体内消化之后分子量的变化,以及离子强度对酶解物聚合的影响。大豆肽的高效液相色谱体积排阻色谱图显示,50%左右的大豆肽的分子量集中在10~30 kDa之间;在经过模拟肠道胃蛋白酶和胰蛋白酶消化之后,分子量范围在3~30 kDa的肽段变化相对较大。Folin-酚法测定酶解上清液中肽的浓度结果表明,胃-肽和A-肽酶解之后添加NaCl能明显减弱聚合现象,N-肽酶解之前添加NaCl能明显减弱聚合现象,而不管哪种方式添加NaCl M-肽都会加剧聚合现象,Alcalase-肽的浓度始终维持在11.40 mg·mL-1左右,离子强度对其影响不大。

大豆蛋白肽聚集体与EGCG复合纳米颗粒及其乳液特性

通过超声处理成功构建大豆蛋白肽聚集体(soybean peptide aggregates,SPA)与(-)-表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-epigallocatechin gallate,EGCG)复合制备纳米颗粒。以粒径、Zeta电位、荧光光谱、X射线衍射、乳化稳定性和氧化稳定性为指标,对纳米颗粒及其乳液进行研究。结果表明,超声和EGCG在减小颗粒粒径方面具有协同作用。当EGCG添加量为0.80%(m/m)时,纳米颗粒粒径最小,Zeta电位绝对值最大。添加EGCG的复合纳米颗粒由晶态向非晶态转变,且荧光强度随EGCG添加量的增加发生依赖性猝灭。与SPA相比,添加EGCG复合纳米颗粒制备乳液的乳化活性和乳化稳定性及氧化稳定性均有所提高。

pH偏移促进大豆蛋白酶解过程中聚集体解聚的研究

酶法水解大豆蛋白可以生产多种生物活性肽,但在酶解过程中肽段的二次聚集会产生不溶沉淀,降低蛋白质利用率。研究了pH偏移对大豆蛋白酶解聚集体解聚的影响。结果表明:Alcalase碱性蛋白酶酶解大豆蛋白获得的不溶沉淀,是以疏水相互作用为主要分子间作用力的大豆肽聚集体;pH偏移赋予的静电斥力能促使大豆肽聚集体解聚和重排,大豆肽蛋白质利用率从74%(pH 7)增加到85%(pH 12),并将大豆肽的平均粒径由243 nm减小至103 nm;同时,pH偏移使疏水性氨基酸在不溶肽聚集体中积累,增加二级结构中的无规则卷曲含量,但不影响不溶肽聚集体的相对分子质量分布。因此,pH偏移技术可安全有效地促使大豆肽不溶聚集体解聚。

一步法制备大豆不溶性肽-壳聚糖复合颗粒稳定的Pickering双重乳液及其表征

该研究探讨了大豆分离蛋白(SPI)酶解产生的水不溶性肽聚集体(SWIP)经过超声处理后与壳聚糖(CS)进行复合,所制备的复合胶体颗粒(SWIP-CS)作为乳化剂通过简单的一步均质法制备得到W/O/W型Pickering双重乳液,进一步研究了不同壳聚糖浓度与pH值对乳液外观、粒径、微观结构及流变特性的影响。结果表明,大豆水不溶性肽聚集体与壳聚糖之间通过氢键相互作用。在pH为3.0、3.8、4.0和5.0时,壳聚糖浓度为0.125%、0.25%和0.5%及油相分数50%时均能够制备稳定的Pickering双重乳液。壳聚糖浓度的增加使得乳液的粒径有着显著性的降低(30.6~23.9μm),且较高浓度(0.5%)时能够改善双重乳液的稳定性与凝胶特性。而随着pH从3.0增加到5.0,双重乳液液滴内部的小液滴数量逐渐减少,其稳定性与凝胶特性也在相应的降低。本研究为制备双重乳液提供了一种简便有效的策略,对于食品工业、化妆品与医药领域上的应用具有重要意义。