小鼠杀菌性或通透性增强蛋白片段BPI_(889-1497)在大肠杆菌的表达及其抗血清的制备

英国科学家Weiss等1978年首次发现并描述了杀菌性或通透性增强蛋白（bactericidal/permeability increasing protein,BPI）。成熟的BPI蛋白由456个氨基酸组成,相对分子质量（Mr）大约56 000。BPI蛋白最早在人中性粒细胞的嗜苯胺蓝颗粒中分离得到。研究表明,BPI在人中性粒细胞中占较大比重,其含量可以达到细胞总蛋白的0.15%～1.00%,

小鼠BPI体内外抗溶脲脲原体生长的实验研究

目的：通过体内外实验，检测小鼠杀菌渗透性增强蛋白（bactericidal／permeability-increasingprotein，BPI）是否对溶脲脲原体（Ureaplasmaurealyticum，UU）的生长有抑制作用。方法：UU与Bac-to-Bac系统真核表达的BPI共孵育0．5～2h后培养16～20h，通过颜色变化单位（CCU）观察BPI体外抗Uu生长的效果；膀胱注射UU，逆行感染小鼠生殖道，通过观察睾丸和附睾BPI的mRNA和BPI蛋白表达的变化来检测BPI体内抗UU的效果。结果：UU与BPI孵育0．5h，在蛋白量40μg时，BPI可抑制UU生长；随孵育蛋白量的增加，BPI对UU抑制效应增加。UU与BPI孵育2h，BPI对UU的抑制效应无明显变化。UU逆行感染成功的小鼠睾丸和附睾的BPI在基因和蛋白水平均显著提高（P〈0．01）。结论：小鼠BPI在体内外均对溶脲脲原体的生长有抑制作用。