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拟南芥AtMSI1蛋白与组蛋白去乙酰化酶AtHDA6的相互作用分析
被引量:
3
1
作者
袁连玉
梁国鲁
+1 位作者
杨松光
童华荣
《植物生理学报》
CAS
CSCD
北大核心
2018年第1期92-102,共11页
表观遗传修饰是真核生物基因转录调控的重要方式,在拟南芥生长发育过程中起着重要的作用。其中,PRC2(Poly-comb Repressive Complex 2)蛋白复合体和组蛋白脱乙酰化酶HDAC均为重要的表观遗传调控蛋白。本研究利用酵母双杂交系统证明了拟...
表观遗传修饰是真核生物基因转录调控的重要方式,在拟南芥生长发育过程中起着重要的作用。其中,PRC2(Poly-comb Repressive Complex 2)蛋白复合体和组蛋白脱乙酰化酶HDAC均为重要的表观遗传调控蛋白。本研究利用酵母双杂交系统证明了拟南芥PRC2蛋白复合体成员中的AtMSI1(Multi-Copy Suppressor of IRA1)蛋白和组蛋白脱乙酰化酶AtHDA6(Histone Deacetylase 6)蛋白间的相互作用,且确定其作用位点为AtMSI1蛋白的N端(1~114 aa)和C端(404~424 aa)的非特异性位点与AtHDA6蛋白的HD保守结构域(27~332 aa)和N端非保守的结构域(1~26 aa)。本研究构建AtMSI1-YC和AtHDA6-YN融合蛋白表达载体,共同转化拟南芥原生质体,用双分子荧光互补(BiFC)技术验证了AtMSI1-YC和AtHDA6-YN蛋白间的相互作用,并明确该相互作用的位点为细胞核。另外,pull-down试验再次证明了该相互作用的存在,原核表达并纯化的AtMSI1-GST融合蛋白可以与AtHDA6-His重组蛋白发生体外结合。综上所述,拟南芥AtMSI1与AtHDA6蛋白间存在相互作用,且每个蛋白中均有2个特异性结合位点参与该相互作用。
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关键词
拟南芥
AtMSI1
AtHDA6
相互作用蛋白
原文传递
题名
拟南芥AtMSI1蛋白与组蛋白去乙酰化酶AtHDA6的相互作用分析
被引量:
3
1
作者
袁连玉
梁国鲁
杨松光
童华荣
机构
西南大学食品
科学
学院
西南大学园艺园林
学院
中国科学院华南植物园农业及资源植物研究中心
出处
《植物生理学报》
CAS
CSCD
北大核心
2018年第1期92-102,共11页
基金
国家自然科学基金(31400583)
重庆市基础与前沿研究计划一般项目(cstc2014jcyj A80011)~~
文摘
表观遗传修饰是真核生物基因转录调控的重要方式,在拟南芥生长发育过程中起着重要的作用。其中,PRC2(Poly-comb Repressive Complex 2)蛋白复合体和组蛋白脱乙酰化酶HDAC均为重要的表观遗传调控蛋白。本研究利用酵母双杂交系统证明了拟南芥PRC2蛋白复合体成员中的AtMSI1(Multi-Copy Suppressor of IRA1)蛋白和组蛋白脱乙酰化酶AtHDA6(Histone Deacetylase 6)蛋白间的相互作用,且确定其作用位点为AtMSI1蛋白的N端(1~114 aa)和C端(404~424 aa)的非特异性位点与AtHDA6蛋白的HD保守结构域(27~332 aa)和N端非保守的结构域(1~26 aa)。本研究构建AtMSI1-YC和AtHDA6-YN融合蛋白表达载体,共同转化拟南芥原生质体,用双分子荧光互补(BiFC)技术验证了AtMSI1-YC和AtHDA6-YN蛋白间的相互作用,并明确该相互作用的位点为细胞核。另外,pull-down试验再次证明了该相互作用的存在,原核表达并纯化的AtMSI1-GST融合蛋白可以与AtHDA6-His重组蛋白发生体外结合。综上所述,拟南芥AtMSI1与AtHDA6蛋白间存在相互作用,且每个蛋白中均有2个特异性结合位点参与该相互作用。
关键词
拟南芥
AtMSI1
AtHDA6
相互作用蛋白
Keywords
Arabidopsis thaliana
AtMSI 1
AtHDA6
interacting protein
分类号
Q943.2 [生物学—植物学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
拟南芥AtMSI1蛋白与组蛋白去乙酰化酶AtHDA6的相互作用分析
袁连玉
梁国鲁
杨松光
童华荣
《植物生理学报》
CAS
CSCD
北大核心
2018
3
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