33ku蛋白含有相同分子量但不同等电点的多肽

从光系统Ⅱ颗粒分离的 33ku蛋白经SDS PAGE分析 ,仅显一条蛋白带 .低渗缓冲液透析数小时后再进行SDS PAGE分析 ,发现 33ku蛋白被部分降解成若干条低分子量的谱带 .表明分离的 33ku蛋白可能含有某种潜在的蛋白酶 .等电聚焦电泳分析发现 ,未经透析的 33ku蛋白结合有许多不同等电点的多肽 ,双向电泳分析还发现它们的分子量几乎与

豌豆Lhcb2基因在大肠杆菌中的高效表达及其表达产物与色素的重组

将豌豆的Ｌｈｃｂ２基因亚克隆至原核表达载体ｐＥＴ－３ｄ上，通过定点突变使其在大肠杆菌ＢＬ２１（ＤＥ３）中得到高效表达，其表达量约占大肠杆菌总蛋白的４０％，经纯化后获得电泳纯的Ｌｈｃｂ２蛋白．采用改进的液氮／室温冻融的重组方法将纯化的蛋白与色素进行重组，建立了高效的重组系统．重组后所获得的ＬＨＣＢ２单体与天然的ＬＨＣⅡ单体相比，其在部分变性胶的电泳行为、低温荧光发射光谱和激发光谱，以及室温吸收光谱等方面都非常相似，说明大量表达的Ｌｈｃｂ２蛋白与色素已成功地重组。