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残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟
被引量:
6
1
作者
许朝莹
赵立岭
+1 位作者
曹赞霞
王吉华
《物理化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2012年第7期1665-1675,共11页
基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点...
基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点突变型P53-R249S/R248W/G245S肽段进行了4组独立的分子动力学模拟,每组体系模拟时间为500ns.研究结果表明:R249S单残基突变影响肽段残基形成二级结构的情况,但不改变肽段三维结构的模式,同时使该肽段结构相对稳定;R249S和R248W两残基同时突变会加剧R249S突变对肽段的影响,同时导致三维结构发生较大变化,构象弯曲呈现双turn结构,肽段稳定性进一步增大;G245S突变对肽段的影响与R249S和R248W同时突变对其结构的影响相反,在两残基突变的基础上,G245S突变会使原突变引起的变化减弱甚至消失,同时使得该肽段结构稳定性减小.该研究对认识肿瘤致病分子机制和设计新药物有重要意义.
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关键词
P53蛋白
残基突变
结构变化
分子动力学模拟
结构异质性
下载PDF
职称材料
固有无序蛋白与蛋白质相互作用位点残基特征分析
被引量:
6
2
作者
董川
曹赞霞
+2 位作者
赵立岭
索振鹏
王吉华
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2014年第5期462-471,共10页
本文对固有无序蛋白(IDPs)与其他蛋白质相互作用位点残基特征进行了研究.首先在数据库中选出满足条件的109条IDPs蛋白质链及与其他配体蛋白形成的299个IDPs-蛋白质复合物,然后提取复合物中作为相互作用位点的IDPs-蛋白质残基.这109条IDP...
本文对固有无序蛋白(IDPs)与其他蛋白质相互作用位点残基特征进行了研究.首先在数据库中选出满足条件的109条IDPs蛋白质链及与其他配体蛋白形成的299个IDPs-蛋白质复合物,然后提取复合物中作为相互作用位点的IDPs-蛋白质残基.这109条IDPs链中共含有50 031个氨基酸残基,其中处于作用位点的残基有4 822个.通过分析发现,20种氨基酸在形成IDPs-蛋白质相互作用位点残基时具有不同的倾向性,根据形成作用位点残基的倾向性,20种氨基酸可分成三大类:倾向型氨基酸(ILE、LEU、ARG、PHE、TYR、MET、TRP)、中间型氨基酸(GLN、GLU、THR、LYS、VAL、ASP、HIS)、非倾向型氨基酸(PRO、SER、GLY、ALA、ASN、CYS).研究结果还进一步表明,不同氨基酸在有序区域与无序区域形成IDPs-蛋白质作用位点残基的倾向性不同.其中,氨基酸TRP、LEU、ILE、CYS在有序和无序区域形成作用位点残基的差异性尤为明显,而氨基酸GLU、PHE、HIS、ALA则基本没有多大差别.对IDPs-蛋白质相互作用位点残基理化特征进行分析发现:疏水性强、侧链净电荷量较少、极性较小、溶剂可及性表面积较大、侧链体积较大、极化率较大的氨基酸比较倾向于形成作用位点残基.主成分分析结果显示,残基的极化率、侧链体积和溶剂可及表面积对作用位点残基影响最大.
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关键词
固有无序蛋白(IDPs)
作用位点残基特征
有序区
无序区
氨基酸的理化性质
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职称材料
分子动力学模拟研究穿透肽的跨膜机制及引导新肽设计
被引量:
2
3
作者
曹赞霞
刘磊
王吉华
《科学通报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2014年第22期2160-2168,共9页
细胞穿透肽在体内缺乏细胞和组织专一性,使得这类载体的临床应用受到很多限制.成功设计各类疾病特异性靶向穿透肽的关键是充分认识这类多肽的跨膜分子机制.分子动力学模拟已逐渐成为开展该领域研究不可或缺的重要工具,与实验研究相互促...
细胞穿透肽在体内缺乏细胞和组织专一性,使得这类载体的临床应用受到很多限制.成功设计各类疾病特异性靶向穿透肽的关键是充分认识这类多肽的跨膜分子机制.分子动力学模拟已逐渐成为开展该领域研究不可或缺的重要工具,与实验研究相互促进,对特异性靶向穿透肽的设计具有重要的指导作用.目前,利用分子动力学模拟主要开展的研究内容包括跨膜过程、跨膜自由能变化、多肽序列结构特征以及不同细胞膜组成如何影响其跨膜机制等.随着分子模型及增强采样方法的发展,单组模拟能够直接快速获取多肽跨膜自由能和构象变化.因此,分子动力学模拟对如何改造或设计细胞靶向穿透肽提供理论依据和指导,对改善药物跨膜能力、减少药物对其他健康组织的毒害等方面有着重要的科学和实际意义.
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关键词
细胞穿透肽
跨膜分子机制
跨膜自由能
分子动力学模拟
细胞靶向穿透肽
原文传递
题名
残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟
被引量:
6
1
作者
许朝莹
赵立岭
曹赞霞
王吉华
机构
山东省
功能
大分子
生物物理
重点
实验室
(
德州
学院
)
山东
师范大学
物理
与电子科学
学院
德州
学院
物理
系
出处
《物理化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2012年第7期1665-1675,共11页
基金
国家自然科学基金(30970561
31000324)
+1 种基金
山东省自然科学基金(2009ZRA14027
2009ZRA14028)资助项目~~
文摘
基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点突变型P53-R249S/R248W/G245S肽段进行了4组独立的分子动力学模拟,每组体系模拟时间为500ns.研究结果表明:R249S单残基突变影响肽段残基形成二级结构的情况,但不改变肽段三维结构的模式,同时使该肽段结构相对稳定;R249S和R248W两残基同时突变会加剧R249S突变对肽段的影响,同时导致三维结构发生较大变化,构象弯曲呈现双turn结构,肽段稳定性进一步增大;G245S突变对肽段的影响与R249S和R248W同时突变对其结构的影响相反,在两残基突变的基础上,G245S突变会使原突变引起的变化减弱甚至消失,同时使得该肽段结构稳定性减小.该研究对认识肿瘤致病分子机制和设计新药物有重要意义.
关键词
P53蛋白
残基突变
结构变化
分子动力学模拟
结构异质性
Keywords
P53 protein
Residue mutation
Structural change
Molecular dynamics simulation
Structure heterogeneity
分类号
Q504 [生物学—生物化学]
下载PDF
职称材料
题名
固有无序蛋白与蛋白质相互作用位点残基特征分析
被引量:
6
2
作者
董川
曹赞霞
赵立岭
索振鹏
王吉华
机构
德州
学院
物理
与电子信息
学院
山东省
功能
大分子
生物物理
重点
实验室
(
德州
学院
)
出处
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2014年第5期462-471,共10页
基金
国家自然科学基金(31000324
61271378
+2 种基金
30970561)
山东省自然科学基金(ZR2011FL011
ZR2012CL09)资助项目~~
文摘
本文对固有无序蛋白(IDPs)与其他蛋白质相互作用位点残基特征进行了研究.首先在数据库中选出满足条件的109条IDPs蛋白质链及与其他配体蛋白形成的299个IDPs-蛋白质复合物,然后提取复合物中作为相互作用位点的IDPs-蛋白质残基.这109条IDPs链中共含有50 031个氨基酸残基,其中处于作用位点的残基有4 822个.通过分析发现,20种氨基酸在形成IDPs-蛋白质相互作用位点残基时具有不同的倾向性,根据形成作用位点残基的倾向性,20种氨基酸可分成三大类:倾向型氨基酸(ILE、LEU、ARG、PHE、TYR、MET、TRP)、中间型氨基酸(GLN、GLU、THR、LYS、VAL、ASP、HIS)、非倾向型氨基酸(PRO、SER、GLY、ALA、ASN、CYS).研究结果还进一步表明,不同氨基酸在有序区域与无序区域形成IDPs-蛋白质作用位点残基的倾向性不同.其中,氨基酸TRP、LEU、ILE、CYS在有序和无序区域形成作用位点残基的差异性尤为明显,而氨基酸GLU、PHE、HIS、ALA则基本没有多大差别.对IDPs-蛋白质相互作用位点残基理化特征进行分析发现:疏水性强、侧链净电荷量较少、极性较小、溶剂可及性表面积较大、侧链体积较大、极化率较大的氨基酸比较倾向于形成作用位点残基.主成分分析结果显示,残基的极化率、侧链体积和溶剂可及表面积对作用位点残基影响最大.
关键词
固有无序蛋白(IDPs)
作用位点残基特征
有序区
无序区
氨基酸的理化性质
Keywords
intrinsically disordered protein (IDPs), residue characteristics of action sites, ordered regions,disordered regions, physical-chemical properties of amino acid
分类号
Q615 [生物学—生物物理学]
Q7 [生物学—分子生物学]
下载PDF
职称材料
题名
分子动力学模拟研究穿透肽的跨膜机制及引导新肽设计
被引量:
2
3
作者
曹赞霞
刘磊
王吉华
机构
山东省
功能
大分子
生物物理
重点
实验室
(
德州
学院
)
出处
《科学通报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2014年第22期2160-2168,共9页
基金
国家自然科学基金(31000324
61271378)
+1 种基金
山东省自然科学基金(ZR2011FL011
ZR2012CL09)资助
文摘
细胞穿透肽在体内缺乏细胞和组织专一性,使得这类载体的临床应用受到很多限制.成功设计各类疾病特异性靶向穿透肽的关键是充分认识这类多肽的跨膜分子机制.分子动力学模拟已逐渐成为开展该领域研究不可或缺的重要工具,与实验研究相互促进,对特异性靶向穿透肽的设计具有重要的指导作用.目前,利用分子动力学模拟主要开展的研究内容包括跨膜过程、跨膜自由能变化、多肽序列结构特征以及不同细胞膜组成如何影响其跨膜机制等.随着分子模型及增强采样方法的发展,单组模拟能够直接快速获取多肽跨膜自由能和构象变化.因此,分子动力学模拟对如何改造或设计细胞靶向穿透肽提供理论依据和指导,对改善药物跨膜能力、减少药物对其他健康组织的毒害等方面有着重要的科学和实际意义.
关键词
细胞穿透肽
跨膜分子机制
跨膜自由能
分子动力学模拟
细胞靶向穿透肽
Keywords
cell penetrating peptide, translocation mechanism, translocation free energy, molecular dynamics simulation,cell targeting cell penetrating peptide
分类号
R91 [医药卫生—药学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟
许朝莹
赵立岭
曹赞霞
王吉华
《物理化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2012
6
下载PDF
职称材料
2
固有无序蛋白与蛋白质相互作用位点残基特征分析
董川
曹赞霞
赵立岭
索振鹏
王吉华
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2014
6
下载PDF
职称材料
3
分子动力学模拟研究穿透肽的跨膜机制及引导新肽设计
曹赞霞
刘磊
王吉华
《科学通报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2014
2
原文传递
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