膳食组分与膳食模式对肠道微生物的影响研究进展

肠道微生物在人体内形成复杂的微观生态系统,能够对机体健康产生显著影响。膳食因素可以塑造肠道微生物,影响肠道微生物发挥功能。在此前的综述中,主要聚焦在膳食脂肪、膳食蛋白质、膳食碳水与高丰度菌门的相关研究,忽视了食品添加剂、功能性物质等膳食因素对于肠道微生物的影响,也少有聚焦于低丰度关键微生物的研究。本文综述了近年来有关膳食与肠道微生物的研究,对膳食种类、含量、膳食节律及其组合形成的膳食模式对于肠道微生物与机体健康的相关影响进行了论述,总结了肠道微生物与机体病理状态的相关研究,从状态相的角度解释膳食如何通过导向性饲喂影响肠道微生物组成结构,旨在能为进一步应用精准营养策略调控肠道微生物,保护机体健康与肠道平衡提供思路。

传统与现代工艺金华火腿蛋白质的体外消化特性研究

[目的]比较传统与现代2种加工工艺条件下金华火腿蛋白质的消化特性。[方法]以传统工艺和现代工艺的金华火腿为材料,通过体外模拟胃肠道消化反应,样品经过匀浆、胃蛋白酶和胰蛋白酶消化后,测定蛋白质消化率和匀浆物粒径,并进行SDS-PAGE分析,运用LC-MS/MS分析消化产物。[结果]经胃蛋白酶和/或胰蛋白酶消化后,现代工艺火腿的消化率显著高于传统工艺(P<0.05)。酶解消化前后,现代工艺火腿的粒径值要显著小于传统工艺。SDS-PAGE凝胶条带分析结果显示:未经消化的样品条带中,传统工艺火腿的大部分蛋白条带光密度显著高于现代工艺,而经过胃蛋白酶消化后,大部分高分子质量条带消失,只有小分子质量条带在凝胶底部被采集。LC-MS/MS分析表明:传统工艺火腿蛋白质酶解产物含有的相对分子质量为1 500~2 500的肽段多于现代工艺,并且2种工艺下的火腿蛋白酶解产物大多来自于肌原纤维蛋白,尤其是肌球蛋白。[结论]现代工艺火腿的蛋白质消化特性优于传统工艺。

牛肉和鸡肉膳食对人体内蛋白消化吸收及生理特性的影响

[目的]本文旨在研究短期分别摄入以牛肉和鸡肉为主的膳食对中国汉族男性青年的消化吸收、体质量和生理功能的影响。[方法]45名汉族男性青年志愿者摄食以牛肉为主的膳食2周,再摄食以鸡肉为主的膳食2周,测定各膳食阶段志愿者蛋白质消化、体质量和血液生化指标的变化情况。[结果]不同膳食阶段人体粪便蛋白质及其酶解产物不同。牛肉膳食阶段人体粪便样品酶解肽段中极性较大的肽段更多,更容易被酶解。牛肉膳食阶段志愿者的体质量变化显著高于鸡肉膳食阶段,血液中总胆固醇、低密度脂蛋白、葡萄糖、平均血红蛋白量、平均血红蛋白浓度、红细胞体积分布宽度的变化显著低于鸡肉膳食阶段,单核细胞、嗜碱性粒细胞、巨大不成熟细胞、平均血小板体积、血小板体积分布宽度、血小板压积的变化显著高于鸡肉膳食阶段。牛肉膳食阶段与鸡肉膳食阶段志愿者血压及血液中甘油三酯、高密度脂蛋白、淋巴细胞等指标变化不明显。[结论]分别摄入以牛肉和鸡肉为主的膳食会对人体消化吸收、体质量和血液指标产生不同的影响。

利用光谱技术分析加热温度对肌红蛋白结构的影响

以肌红蛋白纯溶液体系为研究对象,利用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱、圆二色(CD)光谱为分析手段,研究了60～80℃的加热处理对肌红蛋白结构的影响。结果表明,80℃加热时,肌红蛋白的紫外-可见吸收光谱特征峰吸光值发生显著降低(p <0.05),荧光光谱最大发射峰的荧光强度显著增加(p <0.05),表面疏水性显著增高(p <0.05),二级结构中的α-螺旋含量显著降低(p <0.05)。而60、70℃加热处理对肌红蛋白二、三结构的影响较小。肌红蛋白对于70℃及以下的加热具有一定的耐受性,但随着加热温度由60℃升高至80℃,肌红蛋白的变性程度、血红素脱离程度、三级结构展开程度以及二级结构的无序化均呈增大趋势。表明70℃以上的加热会严重影响肌红蛋白的结构。

高压电场低温等离子体对马拉硫磷的降解效能及降解途径

为探索高压电场低温等离子体对水中马拉硫磷的降解效能特性,以电压、作用时间及农药初始浓度为试验因素,采用气相色谱测定马拉硫磷的残留并建立降解动力学模型,利用气相串联质谱分析鉴定马拉硫磷降解产物,并结合傅里叶红外光谱研究低温等离子体对马拉硫磷的降解效能,解析其降解途径。结果表明:马拉硫磷在水中的降解效率随着低温等离子体电压强度及作用时间的延长显著增加(P<0.05);在初始浓度为0.1μg/mL,50 Hz、80 kV处理180 s后,马拉硫磷降解效率达到79.62%±2.97%。马拉硫磷降解趋势符合一级动力学模型,产生的主要中间降解产物为马拉氧磷、磷酸三乙酯、顺-丁烯二酸二乙酯、反-丁烯二酸二乙酯、O,O,S-三甲基二硫代磷酸酯及2-二甲氧基膦硫酰磺基-4-乙氧基-4-氧丁酸。其中毒性较高的马拉氧磷可进一步降解为毒性较低的磷酸三乙酯。马拉硫磷降解过程中中间产物的形成主要经历了P=S键的氧化及C-S键的断裂两种途径。研究为降解水中农药残留研究提供了新的方法参考。

高压电场低温等离子体对槟榔包装产品冷杀菌效能特性的影响

利用响应面法探究高压电场工作频率、电压、时间及氧气比例对槟榔的杀菌效能特性,结果表明:一定范围内,杀菌率随工作频率、电压、时间的提高而显著升高(P<0.05),当频率>100 Hz、时间>150 s,杀菌率变化不显著(P>0.05);回归分析表明频率的升高与电压、时间临界值的变化呈正相关(R^2=1),说明频率、电压及时间对槟榔杀菌有明显的交互作用;最佳杀菌参数为处理频率110 Hz、处理电压70.5 kV、氧气比例40%、处理时间180 s,此时的杀菌率为97.20%,与预测值(97.32%)接近,而且槟榔碱含量无明显变化,表明高压电场低温等离子体对槟榔包装产品有显著的杀菌效果,并对产品品质无显著影响。

体外发酵条件下牛肉和鸡肉蛋白对人粪便微生物的影响

为研究体外条件下牛肉和鸡肉蛋白对粪便肠道微生物组成的影响,将牛肉蛋白和鸡肉蛋白(0.01 g)与人粪便微生物37℃共同培养48 h,提取发酵液DNA,采用Illumina PE250测序平台对粪便微生物V4区进行富集测序,分析微生物的组成和结构。结果表明,在体外发酵条件下,牛肉蛋白和鸡肉蛋白都显著影响了微生物的组成和结构。在门水平上,与对照组相比,添加牛肉蛋白和鸡肉蛋白显著增加了变形菌门和放线菌门的相对丰度(P<0.05);而鸡肉蛋白组还显著降低了拟杆菌门的相对丰度(P<0.05)。在属水平上3组共有15种核心菌属:与对照组相比,牛肉蛋白和鸡肉蛋白组普氏菌属(Prevotella)、Parabacteroides、Faecalibacterium 3种菌属相对丰度显著降低(P<0.05);巨球型菌属(Megasphaera)、巨单胞菌属(Megamonas)和大肠杆菌-志贺菌属(Escherichia-Shigella)相对丰度显著增加(P<0.05),而鸡肉蛋白组还显著增加萨特氏菌属(Sutterella)和瘤胃菌属(Ruminococcus torques)的相对丰度(P<0.05);乳酸杆菌(Lactobacillus)和双歧杆菌(Bifidobacteria)相对丰度也有所增加。体外发酵条件下,牛肉和鸡肉蛋白显著影响人粪便微生物的组成和结构,并且2种肉蛋白产生的结果也有所差异。

丙二醛氧化对核桃分离蛋白结构及乳化性的影响

【目的】研究脂类过氧化作用的最终产物丙二醛(malondialdehyde,MDA)对核桃分离蛋白(walnut protein isolate,WPI)结构和乳化性能的影响,在分子水平上探讨这种氧化对WPI结构修饰与功能影响机制,为核桃蛋白抗油脂产物氧化及对乳化性功能的损伤提供理论依据。【方法】采用酸沉碱溶法分离核桃蛋白,加入1,1,3,3-四乙基环丙烷制备的产物MDA最终浓度分别为0、0.1、1、5、10和20 mmol·L^-1,在室温下与WPI反应24 h,通过透析去除MDA,再真空冷冻干燥制备MDA氧化核桃蛋白。测定氧化蛋白标记性基团(巯基、二硫键、氨基和羰基)、物理化学性质(溶解度、浊度、疏水性、粒径和Zeta电位)及蛋白的乳化功能性等。【结果】MDA氧化造成核桃蛋白溶解度从68.74%下降到11.88%,特别是5—20 mmol·L^-1 MDA对溶解度有显著影响(P<0.05),但对蛋白溶液的浊度影响不大(其所有值保持在0.32左右);在蛋白分子基团修饰方面,0—1 mmol·L^-1 MDA对总巯基、二硫键、自由氨基和羰基含量影响不大,但5 mmol·L^-1以上浓度的MDA对总巯基和自由氨基含量的降低及对二硫键和羰基含量的上升影响显著(P<0.05);聚丙烯酰胺凝胶电泳结果也显示较高浓度MDA对二硫键的含量增加影响显著,并促进核桃蛋白分子间(内)形成了还原性二硫键和非还原性共价键。在低于0.1 mmol·L^-1的MDA中氧化并不影响核桃蛋白二级结构,而在1 mmol·L^-1 MDA以上则能显著降低α-螺旋和β-折叠、β-转角含量,提高无规则卷曲含量;随着MDA浓度增加而引起的蛋白荧光强度变化规律与蛋白二级结构中的有序结构变化规律相同,特别是10 mmol·L^-1以上浓度的MDA能极大地降低蛋白荧光强度。0—1 mmol·L^-1 MDA氧化不改变蛋白疏水性,但1 mmol·L^-1以上浓度的MDA显著降低蛋白疏水性,疏水性最大降低程度为对照组的1/10;同时,低于1 mmol·L^-1 MDA氧化对核桃蛋白粒径和带电量没有显著影响,而浓度超过1 mmol·L^-1 MDA则能显著提高蛋白粒径大小,并在10 mmol·L^-1 MDA时达到最大粒径约1160 nm,且显著降低蛋白带电量,且随着MDA浓度提高而一直降低。在核桃乳化功能性方面,0.1 mmol·L^-1 MDA氧化即可显著降低蛋白乳化活性,而1 mmol·L^-1 MDA氧化可显著降低乳化稳定性;随着MDA的浓度上升至20 mmol·L^-1,乳化活性和乳化稳定性持续降低并均能损失约2/3的功能性。【结论】核桃蛋白在脂类氧化产物MDA氧化体系中,随着氧化度的加剧,MDA通过与蛋白反应而显著修饰蛋白分子结构(包括其残基基团),促进其交联形成大的聚集体进而改变其物化性质,从而显著降低蛋白的乳化功能性。

L-组氨酸修饰乳清蛋白结构及其热诱导凝胶特性

采用L-组氨酸(L-His)作为蛋白凝胶功能性的增强剂,将其加入乳清分离蛋白溶液中制备热诱导凝胶,研究L-His对乳清蛋白结构及其凝胶特性的影响。结果表明:在乳清蛋白等电点(pI 5.2)时蛋白形成尺度约1700 nm、具有极小比表面积且几乎不带电的蛋白聚集体,远离蛋白等电点时则所形成的聚集体大小约为400 nm;L-His抑制蛋白聚集体的形成而减小粒径、显著提高聚集体比表面积,促进蛋白分子结构展开并提高其带电量。在经历热诱导后,乳清蛋白在其等电点时形成持水性差的白色凝胶,而在其他pH值时则形成持水性高的黄色凝胶且越远离等电点,胶体黄度值越大;L-His的加入对凝胶颜色变化无显著影响,但能够显著提高凝胶的持水性(P<0.05);有效提高凝胶的质地特性,特别是在pH 7.59和pH 9.74时显著提高乳清蛋白凝胶的弹性及咀嚼性(P<0.05)。这些质构变化可能主要归结于L-His改变了凝胶内的氢键、二硫键和疏水作用力的重排。总之,L-His修饰乳清蛋白结构而改变其凝胶性能且同时受到pH值的影响。