环丙沙星、氧氟沙星同时与牛血清白蛋白分子作用的荧光光谱

在pH=7.40的水溶液中,环丙沙星(CPFX)、氧氟沙星(OFLX)能够猝灭牛血清白蛋白(BSA)的荧光。当两种药物共存时BSA荧光被进一步猝灭。据此建立了利用荧光发光光谱法进行喹诺酮类药物CPFX与OFLX间相互作用的研究。结果表明:药物间存在相互作用,使药物与蛋白间的结合常数减小、结合稳定性下降,游离型药物含量增加,造成药效增强;药物对蛋白荧光的猝灭属于静态猝灭,药物与蛋白结合位点数约为1。根据Frster非辐射能量转移理论,确定了药物与蛋白之间的结合距离r<7nm,属于非辐射能量转移。药物间的相互作用使r值增加,结合距离增大。同步荧光光谱研究表明药物间的相互作用对蛋白构象产生影响,使蛋白质分子伸展,疏水性降低。

荧光光谱在研究氯霉素与沙拉沙星间拮抗作用中的应用

氯霉素(CHL)和沙拉沙星(SLFX)均能够猝灭牛血清白蛋白(BSA)的荧光.当两种药物共存时使BSA荧光进一步猝灭,据此利用荧光光谱法研究了氟喹诺酮类药物SLFX与CHL间相互作用.结果表明:两种药物间存在拮抗作用,使药物与蛋白的结合稳定性增加,致使能够转运到作用部位产生药理效应的游离型药物含量减少,造成药效降低;药物对蛋白荧光的猝灭属于静态猝灭;药物与蛋白结合位点数约为1.根据F觟rster非辐射能量转移理论,确定了药物与蛋白之间的结合距离r,药物间拮抗作用的存在使r值降低,结合距离减小.同步荧光光谱研究表明,药物间的拮抗作用对蛋白质构象产生影响,使蛋白质分子伸展,疏水性降低.

光谱探针猩红S与牛血清白蛋白结合的发光光谱(英文)

利用荧光光谱和紫外吸收光谱,详细研究了不同温度下猩红S(PS)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,发现PS对BSA的内源性荧光具有较强的猝灭作用,其猝灭机理属于静态猝灭,由此求得PS与BSA间的结合常数、结合位点数及热力学参数等。结果表明:PS与BSA之间形成了1:1稳定复合物,它们之间的作用力主要是静电引力。根据Frster非辐射能量转移理论,确定了PS与BSA之间的结合距离r<7nm。同步荧光光谱研究表明:PS对BSA构象发生了影响,使BSA酪氨酸残基所处环境的极性减弱疏水性增强而色氨酸残基不受影响。利用对血清蛋白具有特异性结合的竞争试剂确定了PS在BSA的键合位点为IIA亚区的siteI,证明PS与BSA也存在特异性结合,PS可以用作新的位置探针替代竞争试剂来研究小分子与蛋白的结合位置。