大豆7S、11S蛋白的结构与热致凝胶特性的分析

通过研究大豆7S及11S蛋白的结构、理化性质与凝胶性,进而研究三者之间的关系。采用傅里叶变换红外光谱、Gauss分峰拟合对蛋白质的二级结构进行研究;利用ANS荧光探针法,Ellman试剂法和Zeta电位仪对大豆7S及11S蛋白的表面疏水性、巯基含量及粒径进行测定;通过质构仪对蛋白凝胶的硬度,胶黏性及弹性进行分析。结果表明,蛋白质的表面疏水性随α-螺旋、β-折叠相对含量的增大而减小,随β-转角和无规卷曲相对含量的增大而增大。表面疏水性越大越利于凝胶网络的形成。大豆7S蛋白凝胶形成的最优条件为蛋白质量浓度0.12 g/mL、温度90℃、pH 6~8、Na+质量浓度0.002 g/mL;大豆11S蛋白凝胶形成的最优条件为蛋白质量浓度0.12 g/mL、温度95℃、pH 8~9、Na+质量浓度0.002 g/mL。蛋白质的二级结构决定了蛋白质的表面疏水性,而表面疏水性影响了凝胶的形成,同时凝胶形成的外在因素又影响着蛋白的表面疏水性。

姜黄素与大豆蛋白的结合性及相互作用机制研究

[目的]本文旨在通过姜黄素与大豆7S、11S蛋白质结合后,溶于天然低共熔溶剂(NADES)以改善姜黄素水溶性低、稳定性差的缺陷,并揭示姜黄素与蛋白质的相互作用机制。[方法]将姜黄素与实验室自提大豆7S、11S蛋白结合,确定姜黄素与蛋白质结合的最优条件;将结合物溶于制备的6种NADES中,考察结合后姜黄素的光、热稳定性;通过傅里叶变换红外光谱分析结合后姜黄素对蛋白质的结构影响并采用荧光光谱法分析二者之间的相互作用机制。[结果]与大豆7S、11S蛋白结合后的姜黄素在NADES中的光、热稳定性均有所提高。姜黄素与大豆7S、11S蛋白的结合强度均较弱,且姜黄素与大豆7S、11S蛋白间为静态猝灭,生成了摩尔比约为1∶2的不发光的复合物,同时,姜黄素与蛋白质的结合引起蛋白质部分二级结构的展开与折叠。[结论]姜黄素与大豆7S、11S蛋白的相互作用可以改善姜黄素水溶性低、稳定性差的缺陷,且制备的蛋白质材料可能被用作新型药物载体。