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百日咳丝状血凝素分子中强免疫原性片段的筛选、克隆与表达
1
作者
章金勇
张晓丽
+1 位作者
张卫军
邹全明
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
2008年第1期12-15,共4页
目的筛选百日咳丝状血凝素分子中强免疫原性的片段,并对其进行克隆及表达。方法采用生物信息学软件对丝状血凝素分子的结构进行预测,从中筛选出具有强免疫原性的片段FHAs。经PCR扩增,T-A克隆后,构建表达质粒pET-22b(+)-FHAs,酶切鉴定正...
目的筛选百日咳丝状血凝素分子中强免疫原性的片段,并对其进行克隆及表达。方法采用生物信息学软件对丝状血凝素分子的结构进行预测,从中筛选出具有强免疫原性的片段FHAs。经PCR扩增,T-A克隆后,构建表达质粒pET-22b(+)-FHAs,酶切鉴定正确后测序。将测序正确的质粒转化E.coliBL21(DE3),IPTG诱导目的蛋白的表达,并对表达产物进行Tricine-SDS-PAGE分析及Western blot鉴定。结果从丝状血凝素分子中筛选出具有138个氨基酸的肽段FHAs,经PCR扩增,得到约400bp的目的基因片段,构建的重组质粒经双酶切和测序鉴定,证明质粒构建正确,重组工程菌pET-22b(+)-FHAs/BL21经IPTG诱导,目的蛋白的表达量在50%以上,主要以包涵体形式存在。Western blot分析证实该蛋白能与抗FHA单抗发生反应。结论筛选出的肽段FHAs具有强的免疫原性和免疫反应特异性,为百日咳基因工程疫苗的研究奠定了基础。
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关键词
百日咳杆菌
丝状血凝素
基因克隆
原核表达
免疫原性
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职称材料
幽门螺杆菌双组分系统耐酸相关蛋白ArsS的原核表达及纯化
2
作者
张晓丽
章金勇
邹全明
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
2010年第8期813-815,820,共4页
目的原核表达并纯化幽门螺杆菌双组分系统耐酸相关蛋白ArsS,为深入研究其功能及其在幽门螺杆菌耐酸机制中的作用奠定基础。方法以幽门螺杆菌菌株26695基因组为模板,采用PCR法扩增ArsS基因,插入pET-22b(+)载体,构建重组原核表达质粒pET-2...
目的原核表达并纯化幽门螺杆菌双组分系统耐酸相关蛋白ArsS,为深入研究其功能及其在幽门螺杆菌耐酸机制中的作用奠定基础。方法以幽门螺杆菌菌株26695基因组为模板,采用PCR法扩增ArsS基因,插入pET-22b(+)载体,构建重组原核表达质粒pET-22b(+)-ArsS,转化E.coliBL21(DE3),0.5mmol/LIPTG25℃诱导表达,并采用亲和层析与分子筛层析对重组蛋白进行纯化。结果重组原核表达质粒pET-22b(+)-ArsS经双酶切及测序鉴定,证明构建正确;重组蛋白以可溶性形式表达,表达量占菌体总蛋白的30%以上;分子筛层析图谱显示,在150mmol/LNaCl条件下,目的蛋白层析效果较好,纯化后的重组蛋白纯度可达95%以上,浓度约为10mg/ml。结论已成功原核表达并纯化获得了高纯度的ArsS蛋白。
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关键词
幽门螺杆菌
耐酸
双组分系统
基因表达
原文传递
题名
百日咳丝状血凝素分子中强免疫原性片段的筛选、克隆与表达
1
作者
章金勇
张晓丽
张卫军
邹全明
机构
第三军医大学临床微生物与免疫学教研室重庆市生物制药工程技术研究中心
出处
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
2008年第1期12-15,共4页
文摘
目的筛选百日咳丝状血凝素分子中强免疫原性的片段,并对其进行克隆及表达。方法采用生物信息学软件对丝状血凝素分子的结构进行预测,从中筛选出具有强免疫原性的片段FHAs。经PCR扩增,T-A克隆后,构建表达质粒pET-22b(+)-FHAs,酶切鉴定正确后测序。将测序正确的质粒转化E.coliBL21(DE3),IPTG诱导目的蛋白的表达,并对表达产物进行Tricine-SDS-PAGE分析及Western blot鉴定。结果从丝状血凝素分子中筛选出具有138个氨基酸的肽段FHAs,经PCR扩增,得到约400bp的目的基因片段,构建的重组质粒经双酶切和测序鉴定,证明质粒构建正确,重组工程菌pET-22b(+)-FHAs/BL21经IPTG诱导,目的蛋白的表达量在50%以上,主要以包涵体形式存在。Western blot分析证实该蛋白能与抗FHA单抗发生反应。结论筛选出的肽段FHAs具有强的免疫原性和免疫反应特异性,为百日咳基因工程疫苗的研究奠定了基础。
关键词
百日咳杆菌
丝状血凝素
基因克隆
原核表达
免疫原性
Keywords
Bordetella pertussis
Filamentous hemagglutinin
Gene cloning
Pmkaryotic expression
Immunogenicity
分类号
R516.6 [医药卫生—内科学]
Q786 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
幽门螺杆菌双组分系统耐酸相关蛋白ArsS的原核表达及纯化
2
作者
张晓丽
章金勇
邹全明
机构
第三军医大学临床微生物与免疫学教研室重庆市生物制药工程技术研究中心
出处
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
2010年第8期813-815,820,共4页
文摘
目的原核表达并纯化幽门螺杆菌双组分系统耐酸相关蛋白ArsS,为深入研究其功能及其在幽门螺杆菌耐酸机制中的作用奠定基础。方法以幽门螺杆菌菌株26695基因组为模板,采用PCR法扩增ArsS基因,插入pET-22b(+)载体,构建重组原核表达质粒pET-22b(+)-ArsS,转化E.coliBL21(DE3),0.5mmol/LIPTG25℃诱导表达,并采用亲和层析与分子筛层析对重组蛋白进行纯化。结果重组原核表达质粒pET-22b(+)-ArsS经双酶切及测序鉴定,证明构建正确;重组蛋白以可溶性形式表达,表达量占菌体总蛋白的30%以上;分子筛层析图谱显示,在150mmol/LNaCl条件下,目的蛋白层析效果较好,纯化后的重组蛋白纯度可达95%以上,浓度约为10mg/ml。结论已成功原核表达并纯化获得了高纯度的ArsS蛋白。
关键词
幽门螺杆菌
耐酸
双组分系统
基因表达
Keywords
Helicobacter pylori
Acid-resistance
Two component system
Gene expression
分类号
R378 [医药卫生—病原生物学]
Q78 [生物学—分子生物学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
百日咳丝状血凝素分子中强免疫原性片段的筛选、克隆与表达
章金勇
张晓丽
张卫军
邹全明
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
2008
0
下载PDF
职称材料
2
幽门螺杆菌双组分系统耐酸相关蛋白ArsS的原核表达及纯化
张晓丽
章金勇
邹全明
《中国生物制品学杂志》
CAS
CSCD
2010
0
原文传递
已选择
0
条
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参考文献
引证文献
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