牛心肌肌球蛋白轻链激酶的提纯及其一些生物化学性质的研究

本文采用离子交换柱层析、硫酸铵盐析、亲和层析等方法,从牛心肌中提取、纯化了肌球蛋白轻链激酶(MLCK),酶的比活性为12nmolPi/mg Min^(-1).提纯倍数为499倍,对底物ATP的km值为220μmol/L,MLCK为Ca^(2+)、钙调蛋白依赖性酶,在EGTA存在时,激酶无活性。同时还发现.低Mg^(2+)浓度时.MLCK 活性升高.高Mg^(2+)(4.5mmol/L以上)时,MLCK活性反而下降。