榆干离褶伞溶栓酶的纯化及酶学性质研究

采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从榆干离褶伞菌丝体中纯化一种溶栓酶,并探讨各种因子对榆干离褶伞溶栓酶活性的影响,观察溶栓酶对纤维蛋白及纤维蛋白原的水解特征和酰胺水解活性。实验结果表明,其分子质量约为50 ku,该酶的最适pH和最适温度为pH 6.0,35℃,并对tPA底物S-2288最敏感。Mn^(2+)和Mg^(2+)激活酶活性,而Cu^(2+),EDTA对酶活有抑制作用。该酶不仅直接水解纤维蛋白,还可以水解纤维蛋白原。榆干离褶伞很有潜力成为治疗血栓的新的药物来源。

白黄侧耳溶栓酶的分离纯化及特性分析

采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从白黄侧耳菌丝体中纯化一种溶栓酶,并进行酶学性质研究。实验结果表明,其分子质量约为18 ku,该酶的最适pH和最适温度为pH 7.0,40℃,并对糜蛋白酶底物S-2586最敏感。Co2+和Mg2+激活该酶活性,而Cu2+、EDTA对酶活有抑制作用。该酶不仅可直接水解纤维蛋白,还可以水解纤维蛋白原。

榆干离褶伞菌丝体中溶栓酶的分离纯化

采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从榆干离褶伞菌丝体中分离纯化了一种溶栓酶。实验结果表明,其分子量约为50ku,比活性为750.6Unit/mg,活性得率为12.5%。榆干离褶伞很有潜力成为治疗血栓的新的药物来源。