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基于SPR-MS联合法鉴定Mas的互作蛋白
1
作者
胡家
李蕾
+1 位作者
殷爱红
杨颖
《南昌大学学报(医学版)》
2024年第4期7-11,共5页
目的基于表面等离子共振(SPR)和质谱(MS)的联用技术从细胞裂解液中鉴定Mas互作蛋白。方法将重组蛋白GST-Mas-CT和GST分别高水平固定在2张CM5芯片的4个通道上,将细胞裂解液(总蛋白质量浓度0.5 mg·mL-1)注入芯片表面,回收蛋白经超滤...
目的基于表面等离子共振(SPR)和质谱(MS)的联用技术从细胞裂解液中鉴定Mas互作蛋白。方法将重组蛋白GST-Mas-CT和GST分别高水平固定在2张CM5芯片的4个通道上,将细胞裂解液(总蛋白质量浓度0.5 mg·mL-1)注入芯片表面,回收蛋白经超滤辅助样品制备(FASP)后,进行MS鉴定。使用韦恩图分析Mas-CT和GST的差异互作蛋白,利用DAVID数据库对Mas-CT的差异互作蛋白进行GO和KEGG分析。结果回收蛋白中共有785个Mas-CT的差异互作蛋白;生物信息学分析显示Mas互作蛋白主要富集在免疫反应、钙离子应答、感染、血小板激活等生物学过程或通路。结论SPR-MS联合法适用于从细胞裂解液等复杂体系中捕获和鉴定靶蛋白的互作蛋白。
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关键词
表面等离子共振技术
质谱技术
MAS受体
生物信息学分析
蛋白质相互作用
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职称材料
基于SPR技术高通量检测YEATS与组蛋白多肽相互作用的研究
2
作者
杨颖
胡家
+2 位作者
李蕾
殷爱红
李慎涛
《山西医科大学学报》
CAS
2019年第12期1760-1763,共4页
目的采用Biacore T200分析系统建立高通量检测蛋白与组蛋白多肽相互作用的表面等离子共振(SPR)方法。方法将生物素标记的牛血清白蛋白BSA和YEATS2蛋白分别固定在SA芯片的参比和样品通道上,将不同修饰的组蛋白多肽H3K27cr(巴豆酰化)、H3K...
目的采用Biacore T200分析系统建立高通量检测蛋白与组蛋白多肽相互作用的表面等离子共振(SPR)方法。方法将生物素标记的牛血清白蛋白BSA和YEATS2蛋白分别固定在SA芯片的参比和样品通道上,将不同修饰的组蛋白多肽H3K27cr(巴豆酰化)、H3K27ac(乙酰化)和H3K27(未修饰)稀释成3.9,7.8,15.6,31.2,62.4,125,250μmol/L,依次注入芯片表面,所得数据经Biacore T200分析软件处理,计算YEATS2蛋白与多肽相互作用的亲和力。结果参比通道固定BSA有效地降低了H3K27cr多肽与芯片基质的非特异性吸附。BSA与H3K27cr无特异性结合。YEATS2与组蛋白多肽的亲和力为H3K27cr>H3K27ac>H3K27,与等温滴定微量热(ITC)技术所得结果相吻合。结论优化的SPR方法适用于高通量筛选与特定蛋白相互作用的组蛋白多肽,并可进行亲和力的检测。
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关键词
表面等离子共振技术
YEATS结构域
组蛋白
翻译后修饰
相互作用亲和力
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职称材料
题名
基于SPR-MS联合法鉴定Mas的互作蛋白
1
作者
胡家
李蕾
殷爱红
杨颖
机构
首都医科大学中心实验室蛋白质组学研究平台
出处
《南昌大学学报(医学版)》
2024年第4期7-11,共5页
基金
国家自然科学基金(82172923)。
文摘
目的基于表面等离子共振(SPR)和质谱(MS)的联用技术从细胞裂解液中鉴定Mas互作蛋白。方法将重组蛋白GST-Mas-CT和GST分别高水平固定在2张CM5芯片的4个通道上,将细胞裂解液(总蛋白质量浓度0.5 mg·mL-1)注入芯片表面,回收蛋白经超滤辅助样品制备(FASP)后,进行MS鉴定。使用韦恩图分析Mas-CT和GST的差异互作蛋白,利用DAVID数据库对Mas-CT的差异互作蛋白进行GO和KEGG分析。结果回收蛋白中共有785个Mas-CT的差异互作蛋白;生物信息学分析显示Mas互作蛋白主要富集在免疫反应、钙离子应答、感染、血小板激活等生物学过程或通路。结论SPR-MS联合法适用于从细胞裂解液等复杂体系中捕获和鉴定靶蛋白的互作蛋白。
关键词
表面等离子共振技术
质谱技术
MAS受体
生物信息学分析
蛋白质相互作用
Keywords
surface plasmon resonance
mass spectrometry
Mas receptor
bioinformatic analysis
protein-protein interaction
分类号
R392-3 [医药卫生—免疫学]
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职称材料
题名
基于SPR技术高通量检测YEATS与组蛋白多肽相互作用的研究
2
作者
杨颖
胡家
李蕾
殷爱红
李慎涛
机构
首都医科大学中心实验室蛋白质组学研究平台
出处
《山西医科大学学报》
CAS
2019年第12期1760-1763,共4页
基金
北京市自然科学基金资助项目(7182016)
文摘
目的采用Biacore T200分析系统建立高通量检测蛋白与组蛋白多肽相互作用的表面等离子共振(SPR)方法。方法将生物素标记的牛血清白蛋白BSA和YEATS2蛋白分别固定在SA芯片的参比和样品通道上,将不同修饰的组蛋白多肽H3K27cr(巴豆酰化)、H3K27ac(乙酰化)和H3K27(未修饰)稀释成3.9,7.8,15.6,31.2,62.4,125,250μmol/L,依次注入芯片表面,所得数据经Biacore T200分析软件处理,计算YEATS2蛋白与多肽相互作用的亲和力。结果参比通道固定BSA有效地降低了H3K27cr多肽与芯片基质的非特异性吸附。BSA与H3K27cr无特异性结合。YEATS2与组蛋白多肽的亲和力为H3K27cr>H3K27ac>H3K27,与等温滴定微量热(ITC)技术所得结果相吻合。结论优化的SPR方法适用于高通量筛选与特定蛋白相互作用的组蛋白多肽,并可进行亲和力的检测。
关键词
表面等离子共振技术
YEATS结构域
组蛋白
翻译后修饰
相互作用亲和力
Keywords
surface plasmon resonance
YEATS domain
histone
posttranslational modification
binding affinity
分类号
Q503 [生物学—生物化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
基于SPR-MS联合法鉴定Mas的互作蛋白
胡家
李蕾
殷爱红
杨颖
《南昌大学学报(医学版)》
2024
0
下载PDF
职称材料
2
基于SPR技术高通量检测YEATS与组蛋白多肽相互作用的研究
杨颖
胡家
李蕾
殷爱红
李慎涛
《山西医科大学学报》
CAS
2019
0
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
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参考文献
引证文献
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