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我国大豆种子中球蛋白2S组分的分离纯化及部分性质的研究
被引量:
4
1
作者
张崇本
吴显荣
《生物化学杂志》
CSCD
1991年第2期230-236,共7页
根据大豆种子球蛋白和清蛋白溶解性不同的原理,分离出我国红丰3号大豆种子球蛋白2S粗制剂,再用SephadexG-100柱层析对其进行纯化。纯化后的球蛋白表现SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳非均一性。对这样纯化过的2s球蛋白进行DEAE-纤维素离子交换...
根据大豆种子球蛋白和清蛋白溶解性不同的原理,分离出我国红丰3号大豆种子球蛋白2S粗制剂,再用SephadexG-100柱层析对其进行纯化。纯化后的球蛋白表现SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳非均一性。对这样纯化过的2s球蛋白进行DEAE-纤维素离子交换柱层析分离,用0.1—0.5mol/L pH7.6磷酸盐缓冲液进行线性梯度洗脱,得到四个洗脱峰,每个峰都获得了PAGE单一条带。四个组分分别命名为SⅡP_1,SⅡP_2,SⅡP_3和SⅡP_4。然后对这四种蛋白质的某些性质进行了研究,结果表明四者的分子量按以上顺序分别为22800,21500,19200和17800。所含残基数分别为191,179,163和147个。SⅡP_1,SⅡP_2和SⅡP_3三者的沉降系数(S_(20),w)分别为2.1S,1.9S和1.8S。N-末端分析表明这四种蛋白质的N-末端均为天门冬氨酸.还发现SⅡP_2具有能抑制α-胰凝乳蛋白酶的活性。本实验所提纯的这个抑制剂的一个ATEE(N-乙酰-L-酪氨酸乙酯)单位为0.4μg抑制剂蛋白(仅指对α-chymotrypsin发生作用)。α-chymotrypsin与此抑制剂相互作用时的摩尔数比初步判断为E/I=2/1。
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关键词
大豆
种子蛋白
2S球蛋白
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职称材料
题名
我国大豆种子中球蛋白2S组分的分离纯化及部分性质的研究
被引量:
4
1
作者
张崇本
吴显荣
机构
黑龙江八一农垦大学生化教研室
北京农业
大学
出处
《生物化学杂志》
CSCD
1991年第2期230-236,共7页
基金
国家自然科学基金
文摘
根据大豆种子球蛋白和清蛋白溶解性不同的原理,分离出我国红丰3号大豆种子球蛋白2S粗制剂,再用SephadexG-100柱层析对其进行纯化。纯化后的球蛋白表现SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳非均一性。对这样纯化过的2s球蛋白进行DEAE-纤维素离子交换柱层析分离,用0.1—0.5mol/L pH7.6磷酸盐缓冲液进行线性梯度洗脱,得到四个洗脱峰,每个峰都获得了PAGE单一条带。四个组分分别命名为SⅡP_1,SⅡP_2,SⅡP_3和SⅡP_4。然后对这四种蛋白质的某些性质进行了研究,结果表明四者的分子量按以上顺序分别为22800,21500,19200和17800。所含残基数分别为191,179,163和147个。SⅡP_1,SⅡP_2和SⅡP_3三者的沉降系数(S_(20),w)分别为2.1S,1.9S和1.8S。N-末端分析表明这四种蛋白质的N-末端均为天门冬氨酸.还发现SⅡP_2具有能抑制α-胰凝乳蛋白酶的活性。本实验所提纯的这个抑制剂的一个ATEE(N-乙酰-L-酪氨酸乙酯)单位为0.4μg抑制剂蛋白(仅指对α-chymotrypsin发生作用)。α-chymotrypsin与此抑制剂相互作用时的摩尔数比初步判断为E/I=2/1。
关键词
大豆
种子蛋白
2S球蛋白
Keywords
2S globulin
Soybean
Trypsin inhibitor
Serine proteinases
S ⅡP2
分类号
S565.101 [农业科学—作物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
我国大豆种子中球蛋白2S组分的分离纯化及部分性质的研究
张崇本
吴显荣
《生物化学杂志》
CSCD
1991
4
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